دوره 10، شماره 1 - ( 1397 )                   جلد 10 شماره 1 صفحات 53-60 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Salehi M, Aghamaali M, Hasansajedi R, Asghari S, Jorjani E. Effect of Metal Ions on Activity, Stability, and Structure of Purified Aspartic Protease from Paneerbad. JMBS. 2019; 10 (1) :53-60
URL: http://journals.modares.ac.ir/article-22-14064-fa.html
صالحی محمود، آقامعالی محمودرضا، حسن‌ساجدی رضا، اصغری سید محسن، جرجانی عیسی. اثر یون‌های فلزی بر فعالیت، پایداری و ساختار آسپارتیک‌پروتئاز خالص‌شده از میوه گیاه پنیرباد. زیست‌فناوری مدرس. 1397; 10 (1) :53-60

URL: http://journals.modares.ac.ir/article-22-14064-fa.html


1- گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه گیلان، رشت، ایران
2- گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه گیلان، رشت، ایران، گیلان، رشت، بزرگراه خلیج فارس (کیلومتر 5 جاده قزوین)، دانشگاه گیلان. کد پستی: 4199613776 ، aghamaali@guilan.ac.ir
3- گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
4- گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم و مهندسی، دانشگاه گنبدکاووس، گنبدکاووس، ایران
چکیده:   (643 مشاهده)
میوه گیاه پنیرباد (Withania coagulans) سرشار از پروتئازهای اسیدی است و عصاره آبی آن از دیرباز برای تولید پنیر استفاده شده است. با این وجود، مطالعات اندکی در خصوص خالص‌سازی و تعیین خصوصیات بیوشیمیایی این آنزیم صورت گرفته است. از جمله شرایط مهم برای استفاده صنعتی از آنزیم می‌توان به دو مورد شامل پایداری آنزیم نسبت به یون‌های فلزی و عدم نیاز به یون برای پایداری و عملکرد اشاره کرد. بر این اساس، در این پژوهش، تاثیر غلظت‌های مختلف انواع یون‌های فلزی بر فعالیت، پایداری و تا حدی بر خصوصیات ساختاری پروتئاز خالص‌شده مورد مطالعه قرار گرفت. با توجه به نتایج به‌دست‌آمده مشاهده شد که آنزیم نسبت به سدیم‌کلرید و کلسیم‌کلرید نسبتاً پایدار است، ولی با افزایش بیشتر غلظت این نمک‌ها پایداری و فعالیت آنزیم به تدریج کاهش می‌یابد. همچنین، مشاهده شد که آنزیم نسبت به انواع یون‌های فلزی در غلظت‌های پایین پایدار است و تنها Hg2+ فعالیت و پایداری آنزیم را به‌طور قابل ملاحظه‌ای کاهش می‌دهد. با مطالعه نقش Ca2+ در پایداری دمایی آنزیم مشخص شد که این یون هیچ نقشی در پایداری بالای آنزیم در دمای °C67 ندارد. علاوه بر این، با بررسی تاثیر یون‌های فلزی بر طیف فلوئورسانس ذاتی آنزیم مشاهده شد که تمامی یون‌های آزمایش‌شده شدت نشر را افزایش و موجب انتقال طول موج ماکزیمم به طول موج‌های کوتاه‌تر شدند. در مجموع نتایج حاصل از این مطالعه نشان از پایداری بالای این آنزیم در مقابل انواع یون‌های فلزی به‌ویژه یون‌های فلزات سنگین داشته و از این لحاظ برای استفاده در صنعت مطلوب است.
متن کامل [PDF 516 kb]   (272 دریافت)    
نوع مقاله: مقاله استخراج شده از پایان نامه |
دریافت: ۱۳۹۵/۱۱/۱۷ | پذیرش: ۱۳۹۷/۱/۲۱ | انتشار: ۱۳۹۷/۱۲/۲۵

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA

ارسال پیام به نویسنده مسئول