دوره 5، شماره 1 - ( 1393 )                   جلد 5 شماره 1 صفحات 30-40 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Hassan Sajedi R. The role of some amino acid residues in coelenterazine binding site of mnemiopsin compared to coelenterate photoproteins. JMBS. 2014; 5 (1) :30-40
URL: http://journals.modares.ac.ir/article-22-142-fa.html
جهانی زهره، ملاکریمی مریم، حسن ساجدی رضا، تقدیر مجید، حسینخانی سامان، اصغری سید محسن. بررسی نقش برخی از آمینواسیدهای حفره اتصال کلنترازین در فتوپروتئین نمیوپسین در مقایسه با فتوپروتئین‌های کیسه تنان. زیست‌فناوری. 1393; 5 (1) :30-40

URL: http://journals.modares.ac.ir/article-22-142-fa.html


1- دانشگاه گیلان
2- دانشگاه تربیت مدرس
چکیده:   (2350 مشاهده)
نمیوپسین از شانه‌دار نمیوپسیس لیدی از فتوپروتئین‌های وابسته به کلسیم بوده که همچون فتوپروتئین‌های متعلق به خانواده کیسه تنان حین واکنش با کلنترازین نور آبی را به صورت فلش ساطع می‌کند. تاکنون، بیشترین بررسی‌ها روی فتوپروتئین‌های خانوداه کیسه تنان انجام شده‌است و اطلاعات اندکی در مورد مکانیسم فتوپروتئین‌های شانه‌داران و جایگاه اتصال به کلنترازین آنها وجود دارد. در این تحقیق، سه آمینواسید مهم درگیر در حفره اتصال به کلنترازین نمیوپسین توسط باقیمانده‌های متناظر با فتوپروتئین‌های بسیار شناخته شده از خانوداه کیسه‌تنان جایگزین گردید. بدین منظور جهش‌های W59K، N105W و L127W با در نظر گرفتن شبکه پیوند هیدروژنی در اطراف حلقه‌های مهم کلنترازین انجام شد. جهش یافته‌ها هیچ گونه فعالیتی از خود نشان ندادند. اسپکتروسکوپی CD و فلورسانس و مدلسازی ملکولی نشان داد که تغییرات ساختاری در جهش یافته‌ها به ویژه N105W و L127W نسبت به فرم وحشی محسوس است. عدم فعالیت در این جهش یافته‌ها دلیلی بر وجود این آمینواسیدها در حفره اتصال یا نقش‌شان در مکانیسم عمل است. به نظر می‌رسد چینش آمینواسیدها در حفره اتصال به کلنترازین مربوط به دو خانواده کیسه-تنان و شانه‌داران نسبت به هم متفاوت می‌باشد طوری که جایگزینی این آمینواسیدها با آمینواسیدهای متناظرشان از خانواده دیگر (نظیر جهش‌های این تحقیق) یکپارچگی مورد نیاز جهت عملکرد بیولومینسانسی آن را از بین برده و چنان تغییرات ساختاری را منجر می‌شود که باعث غیرفعال شدن این پروتئین می‌گردد.
متن کامل [PDF 569 kb]   (2862 دریافت)    
نوع مقاله: کامل پژوهشی | موضوع مقاله: بیوشیمی
دریافت: ۱۳۹۲/۱۲/۵ | پذیرش: ۱۳۹۳/۱۲/۱۱ | انتشار: ۱۳۹۳/۶/۱

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA code