زیست فناوری

چکیده هدف: پروتئین شبه فولیستاتین 1 (FSTL1) نقش مهمی در تنظیم بقای سلول، تکثیر، تمایز، مهاجرت و تعدیل سیستم ایمنی بدن برعهده دارد. دمین FK این پروتئین دارای 10 باقیمانده سیستئین محافظت شده می‌باشد که 5 پیوند دی سولفیدی تشکیل می‌دهند. با وجود مطالعات گسترده در مورد عملکرد FSTL1، اطلاعات ساختاری محدودی از این مولکول مهم زیستی در دسترس می‌باشد. به نظر می‌رسد افزایش دانش ما در این زمینه باعث بهبود کاربردهای زیست فناوری این پروتئین مهم با ارزش بالینی شود.
مواد و روش‌ها: با استفاده از سرور SWISS-MODEL و با استفاده از ساختار کریستالی دمین FK پروتئین FSTL1 موش با کد (PDB: 6jzw) به عنوان الگو، مدل های ساختاری دمین FK پروتئین FSTL1 انسانی تهیه شد. در مرحله بعد ساختارهای حاصل با استفاده از نرم افزار Swiss-PDB Viewer 4.10، Chimera1.12، نمودار راماچاندارن و سرور PDBSUM، از نظر فاصله دو باقی‌مانده سیستئین، محدوده خطای مدل‌سازی و تشکیل باندهای دی‌سولفیدی بررسی شدند. سپس شبیه سازی دینامیک مولکولی با استفاده از بسته نرم افزاری AMBER و با میدان نیروی ff14SB انجام شد.
نتایج: نتایج نشان داد که دمین FK فاقد پیوند دی سولفیدی دارای ریشه میانگین مجذور انحراف‌ها (RMSD) و ریشه میانگین مجذور نوسانات (RMSF) ، بالاتری از دمین FK طبیعی است. علاوه براین، شعاع ژیراسیون در دمین فاقد پیوند دی سولفیدی، بطور قابل توجهی کمتر از دمین FK طبیعی است. نتایج حاصل بیان می‌کند که پیوندهای دی‌سولفیدی دمین FK در پایداری تاخوردگی ساختاری پروتئین نقش دارد و حذف این پیوندها باعث افزایش انعطاف‌پذیری ساختاری این دمین می‌شود.