دانشگاه تربیت مدرس زیست فناوری 2322-2115 8 1 2017 03 21 The effect of aluminium on Structural stability of pepsin in presence and absence organic solvents اثر آلومینیم بر روی پایداری ساختمانی پپسین در حضور و غیاب حلال های آلی 40 50 22377 FA بهزاد شارقی دانشگاه شهرکرد.هیات علمی کلثوم شهدادنژاد حق التدریس دانشگاه Journal Article Aspartic proteases (APs) (EC 3.4.23.X) catalyze the hydrolysis of peptide bonds, a reaction that is fundamental to many biological processes. All of the vertebrate and most of the fungal APs are synthesized as zymogens. Porcine pepsin (EC 3.4.23.1) belongs to the aspartic protease family. Pepsin is a gastric aspartic protease and one of the three principal protein degrading enzymes in the digestive system. Pepsin is an industrial enzyme in the food industry. In this study, thermal stability of pepsin investigated in the different concentrations of aluminium in presence and absence of organic solvents ) butanol, ethanol, 1,4-Butanediol and glycerol). Thermal stability of pepsin increased in the presence of aluminium and decreased in presence of organic solvents ) butanol, ethanol, 1,4-butanediol ) and unchanged in presence of glycerol .Thermal stability of pepsin increased in presence organic solvents with adding of aluminium to its absence. possibly aluminum ions through electrostatic and dative interactions with carboxylate groups of Aspartic acid and Glutamic acid residues are bonded to pepsin structure, and causing to condense enzyme structure which leading to increasing thermal stability of pepsin. Mechanism of increasing thermal stability of pepsin is unknown in presence of aluminium. Therefore, we can reduce the instability of pepsin in presence of organic solvents by <br> Aluminium. آسپارتیک پروتئازها(X.23.4.3EC( پیوند‌های پپتیدی را هیدرولیز می‌کنند، واکنشی که برای بسیاری از فرایند-های زیستی اساسی است.آسپارتیک پروتئازها در بیش‌تر قارچ‌ها و همه مهره‌داران به صورت زیموژن سنتز می‌شوند. پپسین خوک)3.4.23.1EC(، متعلق به خانواده آسپارتیک ‌پروتئاز‌ها است. پپسین یک پروتئاز معدی و یکی از سه آنزیم‌های اصلی هضم پروتئین در سیستم هضمی است . آنزیم پپسین به عنوان یک آنزیم صنعتی در صنایع غذایی است. در این مطالعه اثر غلظت های مختلف آلومینیوم در حضور و غیاب حلال های آلی( بوتانول، اتانول، 4،1 -بوتان‌دیول وگلیسرول) بر روی پایداری دمایی پپسین بررسی شد. نتایج حاصل از این مطالعه نمایانگر افزایش پایداری دمایی پپسین در حضور آلومینیوم و کاهش آن در حضور حلال های آلی( بوتانول، اتانول، 4،1 -بوتان‌دیول) می باشد، و پایداری دمایی پپسین در حضور گلیسرول نیز ثابت ماند. پایداری دمایی آنزیم پپسین در حضور حلال های آلی بوتانول،اتانول، 4،1 -بوتان‌دیول و گلیسرول با افزودن آلومینیوم نسبت به غیاب آن زیاد شد. یون‌های آلومینیوم از طریق برهمکنش های الکتروستاتیک و داتیو با گروه های کربوکسیلات اسیدهای آمینه آسپارتیک اسید و گلوتامیک اسید به ساختار پپسین متصل و سبب متراکم شدن ساختار آنزیم شده که منجر به افزایش پایداری دمایی پپسین شده است. علت افزایش پایداری دمایی پپسین در حضور آلومینیوم ناشناخته است. با استفاده از آلومینیوم می توان اثر ناپایدارکنندگی حلال های آلی را بر روی پپسین کاهش داد. https://biot.modares.ac.ir/article_22377_9e5085b1a8633688490ba0fe7fe2862f.pdf