<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<!DOCTYPE ArticleSet PUBLIC "-//NLM//DTD PubMed 2.7//EN" "https://dtd.nlm.nih.gov/ncbi/pubmed/in/PubMed.dtd">
<ArticleSet>
<Article>
<Journal>
				<PublisherName>دانشگاه تربیت مدرس</PublisherName>
				<JournalTitle>زیست فناوری</JournalTitle>
				<Issn>2322-2115</Issn>
				<Volume>9</Volume>
				<Issue>1</Issue>
				<PubDate PubStatus="epublish">
					<Year>2017</Year>
					<Month>12</Month>
					<Day>22</Day>
				</PubDate>
			</Journal>
<ArticleTitle>Production of Recombinant Human Growth Hormone and Future âChallenges</ArticleTitle>
<VernacularTitle>تولید هورمون رشد انسانی نوترکیب و ‌چالش‌های پیش رو</VernacularTitle>
			<FirstPage>79</FirstPage>
			<LastPage>92</LastPage>
			<ELocationID EIdType="pii">22395</ELocationID>
			
			
			<Language>FA</Language>
<AuthorList>
<Author>
					<FirstName>روح الله</FirstName>
					<LastName>قاسمی</LastName>
<Affiliation>گروه نانوبیوتکنولوژی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران</Affiliation>

</Author>
<Author>
					<FirstName>هادی</FirstName>
					<LastName>هاشم زاده</LastName>
<Affiliation>گروه نانوبیوتکنولوژی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران</Affiliation>

</Author>
<Author>
					<FirstName>حمیده</FirstName>
					<LastName>رضوی</LastName>
<Affiliation>مرکز تحقیقات نانوبیوتکنولوژی، دانشگاه علوم پزشکی بقیه‌اله(عج)، تهران، ایران</Affiliation>

</Author>
<Author>
					<FirstName>باقر</FirstName>
					<LastName>یخچالی</LastName>
<Affiliation>گروه بیوتکنولوژی صنعتی و زیست‌محیطی، موسسه ملی مهندسی ژنتیک و ‌بیوتکنولوژی، تهران، ایران</Affiliation>

</Author>
</AuthorList>
				<PublicationType>Journal Article</PublicationType>
		<Abstract>&lt;strong&gt;Introduction:&lt;/strong&gt; Growth hormone is a non-glycosylated polypeptide strand of the pituitary glands of all vertebrates that has a wide range of biological activities and considering the importance of this hormone and its importance and diverse therapeutic applications in medicine, its recombinant production can be of great importance. In recent decades, protein engineering and genetic engineering have resulted in a high level of expression and production of this protein in a variety of hosts, including &lt;em&gt;Escherichia coli&lt;/em&gt; bacteria using new techniques and methodes, hormone purification and assay are carried out easily. Therefore, the aim of this review was to investigate the production of recombinant human growth hormone (rhGH) and future challenges.&lt;br&gt;
&lt;strong&gt;Conclusion: &lt;/strong&gt;One of the problems of the expression and purification of the human growth hormone may involve that maybe noted the production of inclusion bodies in the expression of recombinant proteins in the cell cytoplasm, the contamination caused by host proteins, low protein recovery from these inclusion bodies, low protein secretion into the Periplasmic space, high cost of production, especially in Purification stage and so on. Due to the lack of need for glycosylated hormone and high efficiency and simplicity of work, bacterial systems, especially &lt;em&gt;Escherichia coli&lt;/em&gt;, are the most economical and effective systems for the expression of heterologous proteins. The hormone purification stage is usually the most costly process. Therefore, an optimal design for achieving the highest target protein recovery with the elimination of all contamination from the final product and reducing the purification step is required.</Abstract>
			<OtherAbstract Language="FA">&lt;span&gt;&lt;strong&gt;&lt;span&gt;مقدمه:&lt;/span&gt;&lt;/strong&gt;&lt;span&gt; هورمون رشد، یک رشته پلی‌پپتید غیرگلیکوزیله ترشحی از سلول‌های غدد هیپوفیز همه مهره‌داران است که تنوع وسیعی از فعالیت‌های زیستی را دارا بوده و با توجه به اهمیت این هورمون و کاربردهای درمانی مهم و متنوع آن در پزشکی، تولید نوترکیب آن می‌تواند از درجه اهمیت بالایی برخوردار باشد. در دهه‌های اخیر، مهندسی پروتئین و مهندسی ژنتیک سبب شده است که میزان بالایی از سطح بیان و تولید این پروتئین در میزبان‌های مختلفی از جمله باکتری &lt;em&gt;اشریشیاکلی&lt;/em&gt; حاصل شود و با تکنیک‌های جدید، خالص‌سازی و سنجش هورمون تولیدی به‌آسانی انجام گیرد. بنابراین هدف پژوهش مروری حاضر، بررسی تولید هورمون رشد انسانی نوترکیب &lt;/span&gt;&lt;span dir=&quot;LTR&quot;&gt;&lt;span&gt;(rhGH)&lt;/span&gt;&lt;span&gt; و چالش‌های پیش رو انجام گرفت.&lt;/span&gt;&lt;br&gt;
&lt;strong&gt;&lt;span&gt;نتیجه‌گیری: &lt;/span&gt;&lt;/strong&gt;&lt;span&gt;از جمله مشکلاتی که در مسیر بیان و تخلیص هورمون رشد انسانی می‌توان به تولید اجسام توده‌ای در بیان پروتئین‌های نوترکیب در سیتوپلاسم سلول‌ها، آلودگی‌های ناشی از پروتئین‌های میزبان، ریکاوری پایین پروتئین از این توده‌ها، ترشح کم پروتئین‌ها به فضای پری‌پلاسمی، هزینه بالای تولید مخصوصاً در مرحله تخلیص و غیره اشاره کرد. به‌علت عدم نیاز به گلیکوزیله‌شدن این هورمون و نیز راندمان بالا و سادگی کار، سیستم‌های باکتریایی مخصوصاً &lt;em&gt;اشریشیاکلی&lt;/em&gt; اقتصادی‌ترین و موثرترین سیستم‌ها در بیان پروتیئن‌های هترولوگ هستند و می‌توان عنوان کرد که باکتری &lt;em&gt;اشریشیاکلی&lt;/em&gt; کارآمدترین میزبان برای تولید هورمون رشد انسانی نوترکیب است. مرحله خالص‌سازی هورمون معمولاً پرهزینه‌ترین مراحل تولید محسوب می‌شود. از این رو یک طراحی مطلوب به‌منظور داشتن بالاترین میزان ریکاوری پروتئین هدف همراه با حذف همه آلودگی‌ها از محصول نهایی و کاهش مراحل تخلیص مورد نیاز است.&lt;/span&gt;</OtherAbstract>
		<ObjectList>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">هورمون رشد</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">پلی‌پپتید</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">غدد هیپوفیز</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">داروی نوترکیب</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">مهندسی ژنتیک</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">باکتری ‌اشریشیاکلی</Param>
			</Object>
		</ObjectList>
<ArchiveCopySource DocType="pdf">https://biot.modares.ac.ir/article_22395_a56ff1a378b80c51b65395011b05bd87.pdf</ArchiveCopySource>
</Article>
</ArticleSet>
