دوره 13، شماره 1 - ( 1400 )                   جلد 13 شماره 1 صفحات 14-1 | برگشت به فهرست نسخه ها

‎ 20.1001.1.23222115.1400.13.1.1.0

XML English Abstract Print

Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Arab S S, Hassan Sajedi R, Behmanesh M, sepehri S. Histidine-tagging effect on TGF-β molecular dynamics. JMBS 2022; 13 (1) :1-14
URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-17158-fa.html
عرب سید شهریار، حسن ساجدی رضا، بهمنش مهرداد، سپهری سپیده. بررسی اثر دنباله هیستیدینی بر دینامیک مولکولی پروتئین TGF-β. زیست‌فناوری مدرس. 1400; 13 (1) :1-14

URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-17158-fa.html

بررسی اثر دنباله هیستیدینی بر دینامیک مولکولی پروتئین TGF-β
سید شهریار عرب* 1، رضا حسن ساجدی2 ، مهرداد بهمنش3 ، سپیده سپهری4
1- استادیار دانشکده علوم زیستی دانشگاه تربیت مدرس، تهران
2- دانشگاه تربیت مدرس، رشت
3- دانشگاه تربیت مدرس- دانشکده علوم زیستی، تهران
4- گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدری،
چکیده:   (1932 مشاهده)
فاکتور رشد تغییرشکل‌دهنده بتا (TGF-β) پروتئین‌های دایمر پیام‌رسان هستند. ایزوفرم‌های TGF-β (TGF-β1 و β2 و β3) در بسیاری از روندهای سلولی از جمله مهار رشد، بازآرایی بستر خارج سلولی، گسترش بافتی، مهاجرت سلولی، تهاجم و تنظیم ایمنی نقش دارند. برای اهداف تحقیقاتی، TGF-βها با استفاده از سلول‌های یوکاریوتی دستکاری‌شده و یا سیستم‌های بیانی باکتریایی تولید می‌شوند. برای دست‌یابی به تخلیص کارآمد TGF-β با کروماتوگرافی تمایلی فلزی، سازه‌هایی با دنباله هیستیدینی متصل به دو انتهای آمینی (N-TGFβ) و کربوکسیلی (C-TGFβ) این پروتئین مدل‌سازی شد و با کمک ابزارهای محاسباتی اثر His-tag بر ساختار TGF-β بررسی گردید. ساختار سه بعدی پروتئین‌ها با استفاده از نرم‌افزار مدلر ساخته شد و دینامیک مولکولی پروتئین‌های مدل شده و TGF-β طبیعی در آب توسط پکیج گرومکس شبیه‌سازی شد. شبیه‌سازی دینامیک این پروتئین‌ها نشان داد زمانی که دنباله هیستیدینی به انتهای کربوکسیلی متصل می‌شود موجب افزایش جنبش اسیدآمینه‌های TGF-β می‌گردد و بر روی ساختار پروتئین نیز تاثیر می‌گذارد. این در حالی است که افزودن His-tag به انتهای آمینی چنین نتایجی را به همراه ندارد. به صورت خلاصه افزودن دنباله به انتهای کربوکسیلی ممکن است منجر به بهم‌ریختگی در ساختار، به خصوص در انتهای کربوکسیلی و حتی از دست رفتن تاخوردگی مناسب TGF-β شود.
واژه‌های کلیدی: فاکتور رشد تغییرشکل دهنده بتا (TGF-β)، دنباله هیستیدینی، انتهای آمینی، انتهای کربوکسیلی، شبیه سازی دینامیک مولکولی
متن کامل [PDF 901 kb]   (1370 دریافت)    
موضوع مقاله: بیوتکنولوژی کشاورزی
دریافت: 1396/12/10 | پذیرش: 1400/4/10 | انتشار: 1401/10/14
ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA
بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.