دوره 12، شماره 1 - ( 1399 )                   جلد 12 شماره 1 صفحات 130-120 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Kardan N, Dabirmanesh B, Khajeh K. Cloning, expression and purification of the BRICHOS domain from Bri2 and its anti-amyloidogenic effects. JMBS 2020; 12 (1) :120-130
URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-42274-fa.html
کاردان نسرین، دبیرمنش بهاره، خواجه خسرو. کلونینگ، بیان و تخلیص دومین BRICHOS حاصل از Bri2 و خاصیت ضد تجمعی آن. زیست‌فناوری مدرس. 1399; 12 (1) :120-130

URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-42274-fa.html


1- دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، تهران،
2- استادیار، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، تهران،، تقاطع بزرگراه چمران - جلال آل احمد - دانشگاه تربیت مدرس - دانشکده علوم زیستی - طبقه اول آزمایشگاه ۴۱۰۷ ، Dabirmanesh@modares.ac.ir
3- استاد، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، تهران،، تقاطع بزرگراه چمران - جلال آل احمد دانشگاه تربیت مدرس دانشکده علوم زیستی طبقه اول آزمایشگاه ۴۱۰۷
چکیده:   (786 مشاهده)
رسوب پروتئینها در اثر فرآیند تجمعدر درون یا بیرون سلول ها باعث ایجاد بسیاری از بیماری هایعصبی نظیر آلزایمر، تشنج هانتینگتون یا پارکینسون میشود. بیماری پارکینسون پس از آلزایمر دومین بیماری شایععصبی است که طی آن در اثر تجمع اجسام لوی  و تخریب نورون های دوپامین اختلالات حرکتی در بیماران به وجود می آید. پروتئین آلفا سینوکلئین  حاوی ۱۴۰ اسید آمینه، اصلی ترین پروتئین شناخته شده در تجمعات اجسام لوی است. طی فرآیند تجمع، مونومرهای پروتئینی آلفا سینوکلئینبصورت الیگومر به هم متصل شده و در نهایت بصورت رشته های آمیلوئیدی در می آیند. تاکنون دارویی برای توقف یا به تاخیر انداختن پیشرفت پارکینسون وجود نداشته اما مطالعات بر مکانیسم مولکولی تشکیل آمیلوئیدها و شناسایی مهار کننده های آن در حال افزایش است. بدین منظور در این تحقیق تاثیر دمین BRICHOSحاصل از BRI2 که می تواند وظایف مختلفی از جمله خاصیت ضد تجمعی داشته باشد بر فرایند تجمع آلفا سینوکلئینبه عنوان پروتئین مدل بررسی گردید. ژن مورد نظر ابتدا بهینه و سنتز گردید و سپس توسط PCRتکثیر گردید. محصول توسط آنزیم های   Xho I و Nde1هضم آنزیمی شده و وارد وکتور بیانیpET28a گردید که به باکتری E.Coliترانسفورم شد. در آخر پپتید مورد نظر با کروماتوگرافی نیکل سفارز تخلیص شد. ژن آلفا سینوکلئین  نیزبه صورت مجزا بیان و تخلیص گردید. اثر ضد تجمعی دمینBRICHOSبر فیبریلاسیون آلفا سینوکلئین با استفاده از روش فلورسانس تیوفلاوین Tو تکنیک TEMبررسیشد.
متن کامل [PDF 738 kb]   (523 دریافت)    
نوع مقاله: پژوهشی اصیل | موضوع مقاله: بیوتکنولوژی مولکولی
دریافت: 1399/2/2 | پذیرش: 1399/8/24 | انتشار: 1399/10/10

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA

ارسال پیام به نویسنده مسئول


بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.