بررسی اثر MTBE (ماده افزودنی به بنزین)به عنوان یک آلاینده زیست محیطی بر فعالیت، ساختار و پایداری حرارتی کربنیک انیدرازII انسانی

نوع مقاله : پژوهشی اصیل

نویسندگان

1 دانشجوی کارشناسی ارشد بیوفیزیک دانشگاه الزهرا

2 استادیار بیوفیزیک گروه بیوتکنولوژی، دانشکده علوم زیستی دانشگاه الزهراء

چکیده
methyl tertiary-butyl ether) MTBE) یکی از افزودنی‌های بنزین که به­ منظور افزایش اکتان و کاهش تولید گازهای گلخانه‌ای استفاده می­شود، MTBE می­تواند از طریق راه‌های مختلف از جمله استنشاق، خوراکی و تماس پوستی وارد جریان خون انسان شود. همچنین کربنیک انیدراز انسانی یکی از متالوآنزیم­هاست که تقریباً در تمام موجودات زنده یافت می‌شود و مورد مطالعات گسترده‌ای قرار گرفته و بیماری‌های متعددی با کربنیک انیدراز در ارتباط هستند. در این مطالعه اثر مجاورت MTBE با آنزیم کربنیک انیدراز II انسانی بر فعالیت آنزیم با روش‌های طیف­سنجی مرئی-فرابنفش بررسی شد و تغییرات Tm آنزیم در غلظت‌های مختلف از MTBE گزارش شده­است. همچنین تغییرات ساختاری آنزیم در حضور MTBE با طیف­سنجی فلورسنس ذاتی مورد بررسی قرار گرفت. نتایج نشان می­دهد فعالیت آنزیم در مجاورت MTBE با مکانیسم مختلط خطی مهار شده است. نتایج مربوط به طیف­سنجی فلورسنس ذاتی آنزیم تغییرات ساختار در­حضور MTBE را نشان می­دهد. همچنین در پی اتصال MTBE به آنزیم، پایداری حرارتی آنزیم کاهش‌یافته و نسبت به تغییرات دما حساس شده است.

کلیدواژه‌ها

موضوعات


Supuran, C. T., & Scozzafava, A. (2000). Carbonic anhydrase inhibitors and their therapeutic potential. Expert Opinion on Therapeutic Patents, 10(5), 575-600.
2. Supuran, C. T. (2010). Carbonic anhydrase inhibitors. Bioorganic & medicinal chemistry letters, 20(12), 3467-3474.
3. Supuran, C. T. (2016). Structure and function of carbonic anhydrases. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
4. Huang, K. C., Couttenye, R. A., & Hoag, G. E. (2002). Kinetics of heat-assisted persulfate oxidation of methyl tert-butyl ether (MTBE). Chemosphere, 49(4), 413-420.
5. Hong, J. Y., Wang, Y. Y., Mohr, S. N., Bondoc, F. Y., & Deng, C. (2001). Human cytochrome P450 isozymes in metabolism and health effects of gasoline ethers. Research report (Health Effects Institute), (102), 7-27.
6. Najdegerami, I. H., Maghami, P., Sheikh‐Hasani, V., Hosseinzadeh, G., Sheibani, N., & Moosavi‐Movahedi, A. A. (2017). Antichaperone activity and heme degradation effect of methyl tert‐butyl ether (MTBE) on normal and diabetic hemoglobins. Journal of Molecular Recognition, 30(5), e2596.
7. Davis, J. M., & Farland, W. H. (2001). The paradoxes of MTBE. Toxicological Sciences, 61(2), 211-217.
8. Nyman, P. O. (1961). Purification and properties of carbonic anhydrase from human erythrocytes. Biochimica et biophysica acta, 52(1), 1-12.
9. Walls, D., McGrath, R., & Loughran, S. T. (2011). A Digest of Protein Purification. In Protein Chromatography (pp. 3-23).
10. Innocenti, A., Scozzafava, A., Parkkila, S., Puccetti, L., De Simone, G., & Supuran, C. T. (2008). Investigations of the esterase, phosphatase, and sulfatase activities of the cytosolic mammalian carbonic anhydrase isoforms I, II, and XIII with 4-nitrophenyl esters as substrates. Bioorganic & medicinal chemistry letters, 18(7), 2267-2271.
11. Tashian, R. E. (1992). Genetics of the mammalian carbonic anhydrases. Advances in genetics. 1992, Elsevier. p. 321-356., 30, 35.
12. Smith, K. S., & Ferry, J. G. (2000). Prokaryotic carbonic anhydrases. FEMS microbiology reviews, 24(4), 335-366.
13. Khatibi, A., Ma’mani, L., Khodarahmi, R., Shafiee, A., Maghami, P., Ahmad, F., ... & Moosavi-Movahedi, A. A. (2015). Enhancement of thermal reversibility and stability of human carbonic anhydrase II by mesoporous nanoparticles. International journal of biological macromolecules, 75, 67-72.
14. Freskgaard, P. O., Maartensson, L. G., Jonasson, P., Jonsson, B. H., & Carlsson, U. (1994). Assignment of the contribution of the tryptophan residues to the circular dichroism spectrum of human carbonic anhydrase II. Biochemistry, 33(47), 14281-14288.
15. Gharib, R., Khatibi, A., Khodarahmi, R., Haidari, M., & Husseinzadeh, S. (2020). Study of glycation process of human carbonic anhydrase II as well as investigation concerning inhibitory influence of 3-beta-hydroxybutyrate on it. International journal of biological macromolecules, 149, 443-449.
16. Segel ,I.H. (1993). Enzyme kinetics. John Wiley & Sons, New York, Chapter 3-4
17. Supuran, C. T. (2008). Diuretics: from classical carbonic anhydrase inhibitors to novel applications of the sulfonamides. Current pharmaceutical design, 14(7), 641-648.
18. Temperini, C., Cecchi, A., Scozzafava, A., & Supuran, C. T. (2009). Carbonic anhydrase inhibitors. Comparison of chlorthalidone, indapamide, trichloromethiazide, and furosemide X-ray crystal structures in adducts with isozyme II, when several water molecules make the difference. Bioorganic & medicinal chemistry, 17(3), 1214-1221.