دوره 9، شماره 3 - ( 1397 )                   جلد 9 شماره 3 صفحات 457-451 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Hakimi Nia F, Khalifeh K, Hasan sajedi R, Ranjbar B. Effect of Replacement of Arginine 39 Amino Acid with Lysine on the Heat Denaturation of Mnemiopsin Photoprotein 1. JMBS 2018; 9 (3) :451-457
URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-20298-fa.html
حکیمی‌نیا فروغ، خلیفه خسرو، حسن‌ساجدی رضا، رنجبر بیژن. تاثیر جایگزینی اسیدآمینه آرژینین 39 با لیزین روی واسرشتگی گرمایی فتوپروتئین نمیوپسین 1. زیست‌فناوری مدرس. 1397; 9 (3) :451-457

URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-20298-fa.html


1- گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران
2- گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه زنجان، زنجان
3- گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران
4- گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، تهران، بزرگراه جلال آل احمد، پل نصر، دانشگاه تربیت مدرس ، ranjbarb@modares.ac.ir
چکیده:   (4188 مشاهده)
اهداف: مطالعات مبتنی بر پایداری گرمایی به‌عنوان یکی از روش‌های بررسی خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین‌ها در زیست‌فناوری مطرح هستند. هدف تحقیق حاضر بررسی اثر جایگزینی اسیدآمینه آرژینین (Arg) شماره ۳۹ با لیزین (Lys) روی واسرشتگی گرمایی فتوپروتئین نمیوپسین بود.
مواد و روش‌ها: در تحقیق تجربی حاضر، جهش‌یافته R۳۹K با پروتئین وحشی مقایسه شد (در آن اسیدآمینه آرژینین ۳۹ به اسیدآمینه‌ لیزین تبدیل شده است). برای بررسی اثر جهش روی محتوای ساختار دوم، تکنیک دورنگ‌نمایی دورانی به کار رفت. به‌منظور بررسی تغییرات احتمالی در میزان پایداری حرارتی پروتئین جهش‌یافته و وحشی، اندازه‌گیری‌های واسرشتگی دمایی توسط دستگاه کالری‌متری روبشی تفاضلی صورت گرفت. از نرم‌افزارهای بیوانفورماتیک برای مقایسه ساختاری دو نوع پروتئین استفاده شد.
یافته‌ها: فشردگی جهش‌یافته‌ R۳۹K نسبت به پروتئین وحشی کاهش یافت. تغییر قابل ملاحظه‌ای در مقادیر پارامترهای ترمودینامیک به‌ویژه Tm مشاهده نشد. بالاتربودن جنبش‌های مولکولی اسیدآمینه‌ آرژینین شماره ۱۸۷ در پروتئین جهش‌یافته نسبت به پروتئین وحشی پایداری این پروتئین را کاهش داد. افزایش سطح در دسترس لیزین شماره ۱۸۸ در پروتئین جهش‌یافته موجب افزایش پایداری آن شد.
نتیجه‌گیری: در پایداری حرارتی پروتئین جهش‌یافته R۳۹K عوامل مختلفی شامل جنبش‌های مولکولی اسیدآمینه‌ها، سطح در دسترس آنها و محتوای ساختارهای دوم پایدارکننده پروتئین تاثیرگذار هستند. این جهش فشردگی جهش‌یافته‌ R۳۹K را نسبت به پروتئین وحشی کاهش می‌دهد، افزایش ASA مربوط به اسیدآمینه Lys۱۸۸ در جهش‌یافته R۳۹K نسبت به پروتئین وحشی موجب افزایش پایداری پروتئین می‌شود ولی کاهش میزان ساختار دوم در این جهش‌یافته همراه با بالاتربودن جنبش‌های مولکولی در اسیدآمینه Arg۱۸۷ در جهت کاهش پایداری این جهش‌یافته عمل می‌کند.
متن کامل [PDF 638 kb]   (2943 دریافت)    
نوع مقاله: مقاله استخراج شده از پایان نامه | موضوع مقاله: بیوتکنولوژی کشاورزی
دریافت: 1394/2/8 | پذیرش: 1396/12/15 | انتشار: 1397/6/31

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA

ارسال پیام به نویسنده مسئول


بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.