دوره 11، شماره 2 - ( 1399 )                   جلد 11 شماره 2 صفحات 144-137 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print


1- گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
2- گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران ، taghdir@modares.ac.ir
چکیده:   (3589 مشاهده)
مهارکننده‌های اینتگرین از طریق تغییر ویژگی‌های ساختاری و حرکتی اینتگرین نقش مهارکنندگی خود را اعمال می‌کنند. اما مکانیسم دینامیک مولکولی آن به‌طور مشخص کامل نیست. تومستاتین یک پروتئین ضدرگزایی مشتق شده از کلاژن است، اما اطلاعات کمی در مورد مکانیسم ضدرگزایی و ضد توموری آن در دست است. پپتید 19 آمینواسیدی مشتق شده از تومستاتین دارای ویژگی‌های ضد رگ زایی و ضد توموری مشابه پروتئین اصلی است. در این مطالعه با استفاده از داکینگ مولکولی و شبیه سازی دینامیک مولکولی به مطالعه مکانیسم مولکولی مهارکنندگی پپتید مذکور پرداخته شد. مطالعات نشان می‌دهد، جایگاه اتصال پپتید در مرز بین دمین های EGF-4 و Hybrid است. پپتید از طریق اندرکنش های هیدروفوب در مرز بین دمین های EGF-4/Hybrid اثر مهارکنندگی خود را اعمال می‌کند. همچنین نتایج مربوط به سطح در دسترس حاکی از اثر مهارکنندگی پپتید در باز شدن دمین های اینتگرین از یکدیگر و فعال شدن آن دارد. درواقع پپتید از طریق پایدارکنندگی حالت بسته اینتگرین نقش مهارکنندگی خود را اعمال می‌کند. این یافته‌ها می‌تواند در طراحی مهارکننده‌های نوین برای اینتگرین راهگشا باشد.
 
متن کامل [PDF 1766 kb]   (2140 دریافت)    
نوع مقاله: پژوهشی اصیل | موضوع مقاله: بیوتکنولوژی دارویی
دریافت: 1398/7/11 | پذیرش: 1398/8/29 | انتشار: 1399/3/17

بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.