جستجو در:
دوره 11، شماره 2 - ( 1399 )
جلد 11 شماره 2 صفحات 166-155 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Gorjizadeh N, Shahsavani M B, Moosavi-Movahedi F, Yousefi R. Analyzing Structure, Chaperone Activity and Aggregation of Human αB-Crystallin in the Presence of Copper Ions and Glutathione. JMBS 2020; 11 (2) :155-166
URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-38025-fa.html
URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-38025-fa.html
گرجی زاده نوشین، شاهسونی محمدباقر، موسوی موحدی فائزه، یوسفی رضا. مطالعه ساختار⸲ الیگومریزاسیون و فعالیت چاپرونی αB-کریستالین نوترکیب انسانی در حضور یونهای مس و آنتی اکسیدان گلوتاتیون. زیست‌فناوری مدرس. 1399; 11 (2) :155-166
نوشین گرجی زاده1 
، محمدباقر شاهسونی1 
، فائزه موسوی موحدی2 ، رضا یوسفی* 3
، محمدباقر شاهسونی1 ، فائزه موسوی موحدی2 ، رضا یوسفی* 3
1- آزمایشگاه شیمی پروتئین، بخش زیست شناسی، دانشگاه شیراز، شیراز، ایران،
2- مرکز تحقیقات بیوشیمی-بیوفیزیک⸲ دانشگاه تهران⸲ تهران⸲ ایران،
3- آزمایشگاه شیمی پروتئین، بخش زیست شناسی، دانشگاه شیراز، شیراز، ایران ،ryousefi@shirazu.ac.ir
2- مرکز تحقیقات بیوشیمی-بیوفیزیک⸲ دانشگاه تهران⸲ تهران⸲ ایران،
3- آزمایشگاه شیمی پروتئین، بخش زیست شناسی، دانشگاه شیراز، شیراز، ایران ،
چکیده: (4244 مشاهده)
غلظت یون مس در لنز بیماران دیابتی، لنز افراد مسن و لنز بیماران مبتلا به آبمروارید به میزان چشمگیری افزایش مییابد. اسید آسکوربیک که غلظت بالایی در لنز چشم دارد، در حضور یونهای مس اکسید میشود و همزمان با این فرایند اکسایشی رادیکال آزاد در محیط تولید میگردد. محصولات اکسایشی اسید اسکوربیک به همراه قندهای احیا کننده با پروتئینهای لنز برای ایجاد ترکیبات سمی که در کدورت لنز و بروز بیماری آب مروارید نقش مهمی دارند، واکنش میدهند. از طرفی مولکول تیولی گلوتاتیون که یکی از اجزای اصلی سیستم دفاع آنتیاکسیدانی لنز است با یون مس کمپلکس ایجاد کرده و به این ترتیب مانع از تولید گونههای فعال اکسیژنی میگردد.
در این پژوهش ساختار و عملکرد پروتئین آلفا-Bکریستالین نوترکیب انسانی در حضور یونهای مس و گلوتاتیون به روشهای مختلف اسپکتروسکوپی مطالعه شد. نتایج نشان داد که مس ضمن اتصال به آلفا-Bکریستالین تغییرات مهمی در ساختار آن ایجاد کرده که به افزایش شعاع هیدرودینامیکی و افزایش فعالیت چاپرونی آن میانجامد. بر اساس نتایج این پژوهش تغییرات ساختاری و عملکردی که بوسیله یونهای مس در آلفا-Bکریستالین القا میشود به میزان قابل توجهی در حضور گلوتاتیون جلوگیری میشود. بنابراین گلوتاتیون با اتصال به یون مس از اثرات تخریبی آن جلوگیری مینماید. از اینرو نتایج مطالعه حاضر علاوه بر فعالیت آنتیاکسیدانی، نقش حفاظتی جدیدی را برای گلوتاتیون معرفی نموده که این وظیفه در لنزهای با غلظت بالای مس از اهمیت ویژهای برخوردار است.
در این پژوهش ساختار و عملکرد پروتئین آلفا-Bکریستالین نوترکیب انسانی در حضور یونهای مس و گلوتاتیون به روشهای مختلف اسپکتروسکوپی مطالعه شد. نتایج نشان داد که مس ضمن اتصال به آلفا-Bکریستالین تغییرات مهمی در ساختار آن ایجاد کرده که به افزایش شعاع هیدرودینامیکی و افزایش فعالیت چاپرونی آن میانجامد. بر اساس نتایج این پژوهش تغییرات ساختاری و عملکردی که بوسیله یونهای مس در آلفا-Bکریستالین القا میشود به میزان قابل توجهی در حضور گلوتاتیون جلوگیری میشود. بنابراین گلوتاتیون با اتصال به یون مس از اثرات تخریبی آن جلوگیری مینماید. از اینرو نتایج مطالعه حاضر علاوه بر فعالیت آنتیاکسیدانی، نقش حفاظتی جدیدی را برای گلوتاتیون معرفی نموده که این وظیفه در لنزهای با غلظت بالای مس از اهمیت ویژهای برخوردار است.
نوع مقاله: پژوهشی اصیل |
موضوع مقاله:
بیوتکنولوژی مولکولی
دریافت: 1398/8/13 | پذیرش: 1398/9/20 | انتشار: 1399/3/17
دریافت: 1398/8/13 | پذیرش: 1398/9/20 | انتشار: 1399/3/17
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |