جستجو در مقالات منتشر شده
۲ نتیجه برای امام زاده
مجتبی مرتضوی، مسعود ترکزاده، سامان حسینخانی، صفا لطفی، رحمان امام زاده،
دوره ۱۱، شماره ۲ - ( بهار ۱۳۹۹ )
چکیده
فرایند بیولومینسانس، یک پدیده گسترده در طبیعت بوده و آنزیمهای لوسیفرازی در بخشهایی گستردهای از حیات شناسایی شدهاند اما آنزیم لوسیفراز شناسایی شده در خانوادهlampyrid به دلیل ویژگیهای برتر کاربردهای زیستی گستردهای یافته است. به تازگی، کلونینگ یک ژن جدید از آنزیم لوسیفراز کرم شب تاب ایرانی با نام Lampyroidea maculata گزارش شده است. در این مطالعه، در این مطالعه، آنالیز کدونهای نادر از ژن لوسیفراز حشره شبتاب ایرانی با استفاده از پایگاههای محاسباتی ATGme، RACC،LaTcOm و Sherlocc مورد مطالعه قرار گرفت. همچنین، فرایند مدلسازی ساختاری این آنزیم انجام شد. در ادامه، وضعیت این کدونهای نادر در این مدل ساختاری به کمک نرمافزارهای SPDBV و PyMOL مورد مطالعه قرار گرفت. جایگاه اتصال سوبسترا در دهانه فعال آنزیم به کمک نرمافزارهای داکینگ AutoDock Vina بررسی شد. به کمک مدلسازی مولکولی، برخی از کدونهای نادر شناسایی شدند که ممکن است نقش مهمی در ساختار و عملکرد این آنزیم داشته باشند. فرایند داکینگ مولکولی به کمک AutoDock Vina انجام شد و Asp۵۳۱ را که در اتصال به لوسیفرین و AMP نقش دارد شناسایی شد. این آنالیزهای بیوانفورماتیکی نقش مهمی در طراحی داروهای جدید دارد.
شهربانو جعفری، رحمان امام زاده، محبوبه نظری، محمدرضا گنجعلی خانی،
دوره ۱۴، شماره ۴ - ( پاییز ۱۴۰۲ )
چکیده
هدف: پروتئین شبه فولیستاتین ۱ (FSTL۱) نقش مهمی در تنظیم بقای سلول، تکثیر، تمایز، مهاجرت و تعدیل سیستم ایمنی بدن برعهده دارد. دمین FK این پروتئین دارای ۱۰ باقیمانده سیستئین محافظت شده می‌باشد که ۵ پیوند دی سولفیدی تشکیل می‌دهند. با وجود مطالعات گسترده در مورد عملکرد FSTL۱، اطلاعات ساختاری محدودی از این مولکول مهم زیستی در دسترس می‌باشد. به نظر می‌رسد افزایش دانش ما در این زمینه باعث بهبود کاربردهای زیست فناوری این پروتئین مهم با ارزش بالینی شود.
مواد و روش‌ها: با استفاده از سرور SWISS-MODEL و با استفاده از ساختار کریستالی دمین FK پروتئین FSTL۱ موش با کد (PDB: ۶jzw) به عنوان الگو، مدل های ساختاری دمین FK پروتئین FSTL۱ انسانی تهیه شد. در مرحله بعد ساختارهای حاصل با استفاده از نرم افزار Swiss-PDB Viewer ۴,۱۰، Chimera۱,۱۲، نمودار راماچاندارن و سرور PDBSUM، از نظر فاصله دو باقیمانده سیستئین، محدوده خطای مدلسازی و تشکیل باندهای دی‌سولفیدی بررسی شدند. سپس شبیه سازی دینامیک مولکولی با استفاده از بسته نرم افزاری AMBER و با میدان نیروی ff۱۴SB انجام شد.
نتایج: نتایج نشان داد که دمین FK فاقد پیوند دی سولفیدی دارای ریشه میانگین مجذور انحراف‌ها (RMSD) و ریشه میانگین مجذور نوسانات (RMSF) ، بالاتری از دمین FK طبیعی است. علاوه براین، شعاع ژیراسیون در دمین فاقد پیوند دی سولفیدی، بطور قابل توجهی کمتر از دمین FK طبیعی است. نتایج حاصل بیان می‌کند که پیوندهای دی‌سولفیدی دمین FK در پایداری تاخوردگی ساختاری پروتئین نقش دارد و حذف این پیوندها باعث افزایش انعطاف‌پذیری ساختاری این دمین می‌شود.
