جستجو در مقالات منتشر شده


۳۰ نتیجه برای ساجدی

رضا حسن ساجدی، معصومه باقری کالمرزی، الهام اسدالهی، نصر الله محمودی، عطیه مهدوی، رضا حاجی حسینی،
دوره ۳، شماره ۱ - ( ۳-۱۳۹۱ )
چکیده

تیروزیناز یا پلی فنل اکسیداز (PPO) یک منواکسیژناز حاوی مس می باشد که مسئول تولید ملانین در جانوران می باشد. این آنزیم هر دو فعالیت هیدروکسیلاسیون منوفنل ها به O- دی فنل ها (فعالیت مونوفنلازی) و اکسایش آن به O- کوئینون ها (فعالیت دی فنلازی) را بروز می دهد. مهار تیروزیناز بسیار حائز اهمیت بوده و جستجو برای مهارکننده های جدید تیروزیناز جذاب بوده است. در این تحقیق‏‎‏، برای اولین بار اثر ۲-نیتروآنیلین (a) ۳-نیتروآنیلین (b)، ۴-نیتروآنیلین (c) و همچنین مشتقات وانیلینی جدید آنها یعنی ۲-نیتروبنزن آمینیوم ۴-فرمیل-۲-متوکسی فنولات (d) ۳-نیتروبنزن آمینیوم ۴-فرمیل-۲-متوکسی فنولات (e) و ۴-نیتروبنزن آمینیوم ۴-فرمیل-۲-متوکسی فنولات (f) روی فعالیت دی فنلازی تیروزیناز با استفاده از دوپامین هیدروکلرید مورد بررسی قرار گرفت. از میان آنها ترکیب c قویترین مهارکننده شناخته شد در حالیکه ترکیب d به عنوان فعال کننده شناخته شد. IC۵۰ این ترکیبات به ترتیب زیر بود: b> f= a> e> c. ترکیبات a، b و f مهارکننده های رقابتی و c و e نیز مهارکننده های نارقابتی بود. نتایج نشان داد موقعیت گروههای آمینو و نیترو و قدرت الکترون کشندگی گروههای عاملی در کربن شماره ۱ به ترتیب در نیتروآنیلین ها و مشتقات وانیلینی آنها در قدرت مهاریشان مهم است.
احمد ابول پور همایی، ریحانه سریری، رضا حسن ساجدی،
دوره ۳، شماره ۲ - ( ۹-۱۳۹۱ )
چکیده

پ پاپایین (۲,۲۲.۴.۳EC)، سیستئین پروتئازی با فعالیت کاتالیزوری قابل‌توجه است که امروزه کاربرد گسترده در صنایع دارد. استفاده از پاپایین تثبیت‌شده در بسیاری از فرایندها، مزایایی ارزشمند دارد و در برخی موارد ضروری است. از سیستئین بیشتر برای دست‌یابی به فعالیت مناسب، به عنوان فعال‌کننده پاپایین استفاده می‌شود. از طرفی، برخی از یون‌های دوظرفیتی مانندCa۲+  به عنوان مهارکننده این آنزیم عمل می‌کنند. در این پژوهش پس از فعال کردن ژل سفارز۶B  به‌وسیله‌ی سیانوژن برومید، برای اتصال کووالان آنزیم، محلول پروتئینی با غلظت mg/ml ۵ به ژل فعال اضافه شد. برای مسدودکردن گروه‌‌های فعال آزاد روی ژل که پس از اضافه شدن آنزیم با آن واکنش نداده بودند، از محلول M۲ گلیسین استفاده شد. نتایج نشان داد که تثبیت آنزیم روی این بستر موجب پایداری نسبت به زمان، دما، pH‌های بحرانی و همچنین افزایش مقاومت در برابر اثر مهارکنندگی یون‌‌های دوظرفیتی می­شد. دمای بهینه آنزیم تثبیت‌شدهC °۲۰ (از ۶۰ به C°۸۰) از آنزیم آزاد بیشتر بود و pH بهینه نیز از ۷ به ۸ رسید. شاخص‌های سینتیکی آنزیم (Km و kcat) نیز هنگام تثبیت دچار تغییر شدند. این نتیجه بسیار اهمیت دارد به ویژه اگر بدانیم که تثبیت آنزیم‌ها موجب کاهش فعالیت و کارایی کاتالیتیک آن‌ها می‌‌شود.

دوره ۳، شماره ۶ - ( پاییز و زمستان ۱۳۹۵ )
چکیده

کلمات «حَلالاً طَیّباً» و «طَیّبَات» در قرآن مجموعاً، بیش از بیست بار (صراحتاً و یا به‌عنوان مصداق بارز) درباره غذا به‌کار رفته است. معانی متفاوتی از این ترکیب در ترجمه­ها ارائه شده است. باید دید که معنای دقیق ترکیب «حلال طیب» چیست؟ نویسنده با پیشنهاد معنای «گوارا» و «خوش» برای «طیب»، ادله و شواهدی را در جهت اثبات و تقویت این معنا اقامه نموده است. در همین راستا بیش از پنجاه ترجمه­ فارسی قرآن‌کریم مورد نقد و بررسی قرار گرفته است. معنای «پاکیزه» یا «حلال»، معنای دقیقی نبوده و جزو معانی مجازی شمرده شده و بیشتر از این‌که تحلیل مفهومی «طیب» باشد، به مصداق آن توجه دارد. اکثر مترجمان «طیب» را در معنای دقیق خود ترجمه ننموده­اند. البته در این بین مترجمانی وجود دارند که در مواردی «طیب» را «گوارا و لذیذ» معنا کرده­اند که متأسفانه آن­ها نیز در تمامی آیات این مطلب را مراعات نکرده و از خود وحدت رویه نشان نداده­اند. البته برخی از مترجمان در تمامی موارد، «طیب» را به‌معنای پاکیزه دانسته که هرچند از نظر تحقیق حاضر، ترجمه دقیقی ارائه نکرده­اند، اما کارشان به خاطر رعایت وحدت رویه ستودنی است. از دیگر نتایجی که از مقاله حاضر بدست می­آید نقش وصفی «طیب» برای «حلال» در ترکیب «حلالاً طیباً» است. اکثر مترجمان به نقش وصفی «طیب» دقت نکرده و آن را با حرف عطف واو به‌صورت «حلال و طیب» ترجمه کرده­اند.
رضا حسن ساجدی، پروانه رحمتی خانه سری، خسرو خواجه،
دوره ۴، شماره ۱ - ( ۳-۱۳۹۲ )
چکیده

مالتوژنیک آمیلازها زیرگروهی از خانواده آلفا-آمیلاز است که توانایی هیدرولیز چندین پیش‌ماده مانند نشاسته، پلولان و سیکلودکسترین‌‌ها (CDs) را دارد، ولی سیکلودکسترین‌‌ها را به بقیه ترجیح می‌‌دهد و برخلاف سایر آلفا-آمیلازها داخل سلولی است. از این آنزیم در فرایندهای صنعتی بسیاری مانند صنایع غذایی، تخمیر و داروسازی می‌توان استفاده کرد. اثر غلظت‌‌های مختلف یون‌‌های فلزیCa۲+ وK+ بر پایداری حرارتی آنزیم در دمای C° ۶۵ مشخص کرد که یون کلسیم سبب کاهش و یون پتاسیم موجب افزایش پایداری حرارتی می‌شود. بر اساس بررسی‌های پیشین مشخص شده است که غلظت‌‌های مختلف یون‌های یادشده باعث کاهش یا افزایش فعالیت آنزیم می‌‌شود. ساختار دوم آنزیم با دورنگ‌نمایی دورانی در حضور و نبود یون‌‌های کلسیم و پتاسیم بررسی شد که درصد ساختار α-هلیکس در غلظت‌‌های ۱ و ۱۰ میلی‌مولار یون کلسیم نسبت به نبود یون، کاهش داشت اما در غلظت ۵ میلی‌مولار، درصد ساختار α-هلیکس، افزایش چشم‌گیری نسبت به نبود یون نشان داد. درصد ساختار α-هلیکس در غلظت‌‌های ۱ و ۵ میلی‌مولار یون پتاسیم نسبت به نبود این یون، افزایش و در غلظت ۱۰ میلی‌مولار کاهش داشت؛ در غلظت ۱۰ میلی‌مولار یون پتاسیم، افزایش رندوم کویل نسبت به نبود یون دیده شد. برای بررسی ساختار سوم پروتئین در حضور و نبود غلظت‌‌های فوق، از روش فلورسانس ذاتی (با برانگیختگی در طول موج ۲۸۰ نانومتر) استفاده شد که نشان داد یون کلسیم در غلظت‌‌های ۱ و ۵ میلی‌مولار سبب افزایش و در غلظت ۱۰ میلی‌مولار موجب کاهش ساختار سوم می‌‌شود. یون پتاسیم نیز در همه‌ی غلظت‌ها سبب افزایش ساختار سوم پروتئین می‌شود. نتایج اسپکتروسکوپی هم‌خوانی خوبی با نتایج مربوط به پایداری حرارتی دارد. محاسبه پارامترهای ترمودینامیکی نشان می‌‌دهد که اثر ناپایدارکنندگی کلسیم و پایدارکنندگی پتاسیم به ترتیب آنتالپیک (کاهش ΔH#) و آنتروپیک (کاهش ΔS#) است.
شیرین جلیلی، صادق حسن نیا، سیده شیرین شاهنگیان، محمد محمدی، سید شهریار عرب، رضا حسن ساجدی، خسرو خواجه، منوچهر میرشاهی،
دوره ۴، شماره ۲ - ( ۷-۱۳۹۲ )
چکیده

یکی از امید بخش‌ترین روش های درمان سرطان، القاء آپوپتوز در سلول‌های سرطانی است. به همین منظور، چندین آگونیست علیه گیرنده مرگ ۵ (DR۵) تولید شده است، که تحت ارزیابی بالینی قرار دارند. اساسا، با فعال شدن DR۵ در سلول‌های سرطانی القاء آپوپتوز در مسیرهای داخلی و خارجی آغاز می گردد. این گیرنده در بخش خارج سلولی خود دارای چندین دومن عملکردی است، که در بین آنها دومن‌های غنی از سیستئین (CRDs) آن نقش کلیدی در القاء آپوپتوز با واسطه ی اتصال به TRAIL دارند. اخیرا مشخص شده است، اتصال آنتی بادهای منوکلونال آگونیست به دومن دیگری از ناحیه ی -N ترمینال DR۵ نیز می تواند آپوپتوز را القا کنند. دومن‌های متغییر مشتق شده از زنجیره ی سنگین آنتی بادی های شتری به نام VHHها یا نانوبادی‌ها، کوچکترین قطعات مقاوم و کارآمدی هستند، که قادرند به آنتی‌ژن‌ها متصل شوند. این ویژگی های منحصر به فرد VHH ها ، باعث شده است که آنها کاندیداهای مناسبی برای تشخیص و درمان محسوب شوند. در این تحقیق با استفاده از تکنیک نمایش فاژی و ایمن کردن شتر با پپتید حاوی بخش اپی توپی (۱ITQQDLAPQQRA۱۲)، کتابخانه ژنی حاوی VHH شتری ساخته شد. با غربالگری این کتابخانه فاژِی، در طی مراحل غنی سازی موفق به جداسازی سه متصل شونده با تمایل بالا به این اپی‌توپ واقع در ناحیهNTR شدیم. با در نظر گرفتن نقش کلیدی این اپی‌توپ در القاء آپوپتوز، متصل شونده های انتخاب شده، می توانند کاندیداهای مناسبی برای راه اندازی آپوپتوز در سلول های سرطانی متفاوت باشند.
زهره جهانی، مریم ملاکریمی، رضا حسن ساجدی، مجید تقدیر، سامان حسینخانی، سید محسن اصغری،
دوره ۵، شماره ۱ - ( ۳-۱۳۹۳ )
چکیده

نمیوپسین از شانه‌دار نمیوپسیس لیدی از فتوپروتئین‌های وابسته به کلسیم بوده که همچون فتوپروتئین‌های متعلق به خانواده کیسه تنان حین واکنش با کلنترازین نور آبی را به صورت فلش ساطع می‌کند. تاکنون، بیشترین بررسی‌ها روی فتوپروتئین‌های خانوداه کیسه تنان انجام شده‌است و اطلاعات اندکی در مورد مکانیسم فتوپروتئین‌های شانه‌داران و جایگاه اتصال به کلنترازین آنها وجود دارد. در این تحقیق، سه آمینواسید مهم درگیر در حفره اتصال به کلنترازین نمیوپسین توسط باقیمانده‌های متناظر با فتوپروتئین‌های بسیار شناخته شده از خانوداه کیسه‌تنان جایگزین گردید. بدین منظور جهش‌های W۵۹K، N۱۰۵W و L۱۲۷W با در نظر گرفتن شبکه پیوند هیدروژنی در اطراف حلقه‌های مهم کلنترازین انجام شد. جهش یافته‌ها هیچ گونه فعالیتی از خود نشان ندادند. اسپکتروسکوپی CD و فلورسانس و مدلسازی ملکولی نشان داد که تغییرات ساختاری در جهش یافته‌ها به ویژه N۱۰۵W و L۱۲۷W نسبت به فرم وحشی محسوس است. عدم فعالیت در این جهش یافته‌ها دلیلی بر وجود این آمینواسیدها در حفره اتصال یا نقش‌شان در مکانیسم عمل است. به نظر می‌رسد چینش آمینواسیدها در حفره اتصال به کلنترازین مربوط به دو خانواده کیسه-تنان و شانه‌داران نسبت به هم متفاوت می‌باشد طوری که جایگزینی این آمینواسیدها با آمینواسیدهای متناظرشان از خانواده دیگر (نظیر جهش‌های این تحقیق) یکپارچگی مورد نیاز جهت عملکرد بیولومینسانسی آن را از بین برده و چنان تغییرات ساختاری را منجر می‌شود که باعث غیرفعال شدن این پروتئین می‌گردد.
سیده شیرین شاهنگیان، شیرین جلیلی، عمار محسنی، رضا حسن ساجدی، صادق حسن نیا، مجید تقدیر، محمد محمدی، ریحانه سریری،
دوره ۵، شماره ۱ - ( ۳-۱۳۹۳ )
چکیده

با توجه به اهمیت مهار VEGF و ویژگی های بی نظیر VHH که آنها را در زمره نسل جدید داروهای از نوع آنتی بادی قرار داده ، هدف از این مطالعه تولید VHH علیه دمین متصل شونده به رسپتور VEGF است تا بدین ترتیب از اتصال VEGF به رسپتورش ممانعت بعمل آید. پس از تهیه گنجینه ژنی قطعات VHH از شتر ایمن، کتابخانه نمایش فاژی VHH ساخته شد. برای جداسازی فاژهای نمایشگرVHH با تمایل بالا به دمین متصل شونده به رسپتور VEGF، غنی سازی های متوالی سختگیرانه ای انجام گرفت. ۵۲ درصد از کلون های اختصاصی غربال شده توسط الایزای فاژ مونوکلونال توالی یکسانی داشتند که حاکی از غنی شدن بالای این کلون بود. ساختار سه بعدی این VHH VEvhh۱)) مدل‌سازی شده و با استفاده از شبیه سازی میانکنش بین مولکولی آنتی ژن-آنتی بادی براساس اطلاعات کریستالوگرافی کمپلکس VEGF/VEGFR۲، شبیه سازی دینامیک مولکولی و محاسبات انرژی آزاد MM/PBSA ، تصویر موثقی از جایگاه اتصال VHH بر روی آنتی ژن ارائه گردید. براساس نتایج مطالعات، VHH با انرژی اتصال بالایی به جایگاه اتصال به رسپتور VEGF متصل شده و بطور مؤثری این آمینواسیدهای کلیدی عملکردی VEGF را پوشش داده، مانع اتصال VEGF به رسپتور آن می گردد و احتمالا فعالیت بیولوژیک آن را مختل می سازد. این مطالعه VEvhh۱ را بعنوان کاندید مناسب ضد VEGF و ضد آنژیوژنز معرفی می کند.
فروغ حکیمی‌نیا، خسرو خلیفه، رضا حسن‌ساجدی، بیژن رنجبر،
دوره ۹، شماره ۳ - ( تابستان ۱۳۹۷ )
چکیده

اهداف: مطالعات مبتنی بر پایداری گرمایی به‌عنوان یکی از روش‌های بررسی خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین‌ها در زیست‌فناوری مطرح هستند. هدف تحقیق حاضر بررسی اثر جایگزینی اسیدآمینه آرژینین (Arg) شماره ۳۹ با لیزین (Lys) روی واسرشتگی گرمایی فتوپروتئین نمیوپسین بود.
مواد و روش‌ها: در تحقیق تجربی حاضر، جهش‌یافته R۳۹K با پروتئین وحشی مقایسه شد (در آن اسیدآمینه آرژینین ۳۹ به اسیدآمینه‌ لیزین تبدیل شده است). برای بررسی اثر جهش روی محتوای ساختار دوم، تکنیک دورنگ‌نمایی دورانی به کار رفت. به‌منظور بررسی تغییرات احتمالی در میزان پایداری حرارتی پروتئین جهش‌یافته و وحشی، اندازه‌گیری‌های واسرشتگی دمایی توسط دستگاه کالری‌متری روبشی تفاضلی صورت گرفت. از نرم‌افزارهای بیوانفورماتیک برای مقایسه ساختاری دو نوع پروتئین استفاده شد.
یافته‌ها: فشردگی جهش‌یافته‌ R۳۹K نسبت به پروتئین وحشی کاهش یافت. تغییر قابل ملاحظه‌ای در مقادیر پارامترهای ترمودینامیک به‌ویژه Tm مشاهده نشد. بالاتربودن جنبش‌های مولکولی اسیدآمینه‌ آرژینین شماره ۱۸۷ در پروتئین جهش‌یافته نسبت به پروتئین وحشی پایداری این پروتئین را کاهش داد. افزایش سطح در دسترس لیزین شماره ۱۸۸ در پروتئین جهش‌یافته موجب افزایش پایداری آن شد.
نتیجه‌گیری: در پایداری حرارتی پروتئین جهش‌یافته R۳۹K عوامل مختلفی شامل جنبش‌های مولکولی اسیدآمینه‌ها، سطح در دسترس آنها و محتوای ساختارهای دوم پایدارکننده پروتئین تاثیرگذار هستند. این جهش فشردگی جهش‌یافته‌ R۳۹K را نسبت به پروتئین وحشی کاهش می‌دهد، افزایش ASA مربوط به اسیدآمینه Lys۱۸۸ در جهش‌یافته R۳۹K نسبت به پروتئین وحشی موجب افزایش پایداری پروتئین می‌شود ولی کاهش میزان ساختار دوم در این جهش‌یافته همراه با بالاتربودن جنبش‌های مولکولی در اسیدآمینه Arg۱۸۷ در جهت کاهش پایداری این جهش‌یافته عمل می‌کند.

ساناز شکرالهی، فائزه قناتی، رضا حسن ساجدی،
دوره ۹، شماره ۴ - ( پاییز ۱۳۹۷ )
چکیده

اهداف: میدان‌های مغناطیسی ایستا (SMF) به‌عنوان یک عامل طبیعی محیطی و نیز عامل خارجی حاصل از پیشرفت تکنولوژی تاثیرات قابل ملاحظه‌ای بر فیزیولوژی گیاهان دارند. تاثیر این میدان‌ها بر تولید گونه‌های فعال اکسیژن (ROS) در سلول گیاهی مشخص شده است. پژوهش حاضر با هدف بررسی الگوی پاسخ سیستم ردوکس سویا Glycine max)) به دو شدت مختلف میدان مغناطیسی ۲۰ و ۳۰میلی‌تسلا و تعیین سرنوشت جریان الکترون در این میدان‌ها انجام شد.
مواد و روش‌ها: در مطالعه تجربی حاضر بذرهای گیاه سویا رقم در فاز رویشی (۱۴روزه) به‌مدت چهار روز، روزانه ۵ساعت تحت تیمار با میدان مغناطیسی ایستای ۲۰ و ۳۰میلی‌تسلا قرار گرفتند. آزمایش‌ها به‌صورت فاکتوریل و در قالب طرح کاملاً تصادفی حداقل با سه تکرار انجام شدند. به‌منظور تحلیل داده‌ها آنالیز واریانس یک‌طرفه و نرم‌افزار SPSS به کار رفتند.
یافته‌ها: تیمار ۳۰میلی‌تسلا منجر به کاهش میزان وزن تر، توان کلی فعالیت سیستم آنتی‌اکسیدانی و توان کلی احیا و افزایش پراکسیدهیدروژن شد، اما تاثیری بر مقدار کلی ترکیبات فنلی و فلاونوئید نداشت. در تیمار ۲۰میلی‌تسلا سطح پراکسیدهیدروژن کاهش، اما وزن‌تر، سطح رادیکال هیدروکسیل، فعالیت سیستم آنتی‌اکسیدانی، مقدار کلی ترکیبات فنلی و فلاونوئید افزایش یافت. مقدار آهن فرو در میدان ۲۰میلی‌تسلا کاهش و در میدان ۳۰میلی‌تسلا افزایش نشان داد.
نتیجه‌گیری: در سیستم ردوکس سویا میدان ۲۰میلی‌تسلا مسیر جریان الکترون‌ها را به سمت ترکیبات احیاکننده مفید مثل ترکیبات فنلی هدایت می‌کند و سبب تحریک رشد می‌شود، در صورتی که میدان ۳۰میلی‌تسلا سبب گسیل الکترون‌های مازاد به سمت ترکیبات مخرب مثل آهن فرو شده و رشد را کاهش می‌دهد.

مرتضی قرائت، رضا حسن ساجدی، نظام جلیلیان، مریم شانه‌ساز، منوچهر میرشاهی،
دوره ۹، شماره ۴ - ( پاییز ۱۳۹۷ )
چکیده

اهداف: استفاده از نانوذرات نقاط کوانتومی نیمه‌هادی (QD) با طیف نشری در محدوده مرئی به‌عنوان نشانگر در روش‌های ایمونواسی، امکان شناسایی عامل مورد نظر را بدون نیاز به تجهیزات خیلی پیشرفته به کاربر می‌دهد. بر همین اساس، هدف پژوهش، ارایه روش تک‌مرحله‌ای برای کونژوگاسیون آنتی‌بادی‌ها با کوانتوم‌دات کادمیوم‌تلورید با استفاده از دکستران فعال بود.
مواد و روش‌ها: در این پژوهش تجربی، نانوذرات کادمیوم‌تلورید (CdTe)، سنتز و از میکروسکوپ الکترونی عبوری برای بررسی مورفولوژی نقاط کوانتومی CdTe سنتزشده استفاده و اندازه، غلظت و پایداری نانوذرات سنتزشده ارزیابی شد. به‌منظور پایدارنمودن نانوذرات سنتزشده با استفاده از BSA (آلبومین سرم گاوی)، پوشش داده و با دکستران فعال به آنتی‌بادی‌ها متصل شدند. برای ارزیابی آنتی‌بادی‌های کونژوگه از آزمون‌های لکه‌گذاری ایمنی استفاده شد.
یافته‌ها: نقطه‌ای و کروی‌بودن مورفولوژی نانوذرات کاملاً مشهود بود. اختلاف جابه‌جایی QD و dBSA-QD از روی ژل آگارز، تاییدکننده تشکیل dBSA-QD بود و طیف نشری رقت‌های یکسان از نانوذرات در حضور و عدم حضور BSA به‌دست آمد. اتصال با dBSA علاوه بر باقی‌ماندن و بهترشدن خصوصیات نشری نانوذره، باعث به‌وجودآمدن گروه‌های عاملی متنوع برای مراحل بعدی اتصال نانوذرات شد. نشر فلوئورسانسی نانوذرات در هر دو حالت پوشش‌دار با dBSA و کونژوگه با آنتی‌بادی از نانوذرات آزاد بیشتر بود. با استفاده از آنتی‌بادی‌های متصل‌شده به نانوذرات، حد تشخیص ۳۰نانوگرم برای آنتی‌ژن پروتئینی به‌صورت چشمی به دست آمد.
نتیجه‌گیری: در فرآیند کونژوگاسیون به‌منظور اتصال نقاط کوانتومی CdTe به آنتی‌بادی‌ها از طریق دکستران، با پوشاندن سطح نانوذرات با BSA دناتوره‌شده علاوه بر افزایش پایداری نانوذرات، گروه‌های عاملی جدیدی روی سطح نانوذره به‌وجود می‌آید.

محمود صالحی، محمودرضا آقامعالی، رضا حسن‌ساجدی، سید محسن اصغری، عیسی جرجانی،
دوره ۱۰، شماره ۱ - ( زمستان ۱۳۹۷ )
چکیده

میوه گیاه پنیرباد (Withania coagulans) سرشار از پروتئازهای اسیدی است و عصاره آبی آن از دیرباز برای تولید پنیر استفاده شده است. با این وجود، مطالعات اندکی در خصوص خالص‌سازی و تعیین خصوصیات بیوشیمیایی این آنزیم صورت گرفته است. از جمله شرایط مهم برای استفاده صنعتی از آنزیم می‌توان به دو مورد شامل پایداری آنزیم نسبت به یون‌های فلزی و عدم نیاز به یون برای پایداری و عملکرد اشاره کرد. بر این اساس، در این پژوهش، تاثیر غلظت‌های مختلف انواع یون‌های فلزی بر فعالیت، پایداری و تا حدی بر خصوصیات ساختاری پروتئاز خالص‌شده مورد مطالعه قرار گرفت. با توجه به نتایج به‌دست‌آمده مشاهده شد که آنزیم نسبت به سدیم‌کلرید و کلسیم‌کلرید نسبتاً پایدار است، ولی با افزایش بیشتر غلظت این نمک‌ها پایداری و فعالیت آنزیم به تدریج کاهش می‌یابد. همچنین، مشاهده شد که آنزیم نسبت به انواع یون‌های فلزی در غلظت‌های پایین پایدار است و تنها Hg۲+ فعالیت و پایداری آنزیم را به‌طور قابل ملاحظه‌ای کاهش می‌دهد. با مطالعه نقش Ca۲+ در پایداری دمایی آنزیم مشخص شد که این یون هیچ نقشی در پایداری بالای آنزیم در دمای °C۶۷ ندارد. علاوه بر این، با بررسی تاثیر یون‌های فلزی بر طیف فلوئورسانس ذاتی آنزیم مشاهده شد که تمامی یون‌های آزمایش‌شده شدت نشر را افزایش و موجب انتقال طول موج ماکزیمم به طول موج‌های کوتاه‌تر شدند. در مجموع نتایج حاصل از این مطالعه نشان از پایداری بالای این آنزیم در مقابل انواع یون‌های فلزی به‌ویژه یون‌های فلزات سنگین داشته و از این لحاظ برای استفاده در صنعت مطلوب است.

مریم بنی‌مصطفی‌عرب، سمیرا کوشکستانی، ویدا مهدی‌زاده‌فر، حامد ساجدی،
دوره ۱۰، شماره ۳ - ( تابستان ۱۳۹۸ )
چکیده

آزمون تحریک الکتریکی پرومونتوری سطحی پرده صماخ، ابزاری مفید در تخمین موثربودن جراحی کاشت حلزون است. این آزمون برای بیماران با عملکرد ضعیف عصب شنوایی و افرادی که به‌مدت طولانی ناشنوایی داشته‌اند مفید است و می‌تواند روشی برای یافتن همبستگی بین محدوده دینامیکی عصب شنوایی با محدوده الکتریکی ایمپلنت حلزون و درک صوتی ارایه دهد. در پژوهش حاضر دستگاه تحریک الکتریکی‌ طراحی شده است که می‌تواند تحریکاتی با ویژگی‌های مشخص تولید نماید. دستگاه مذکور دارای دو بخش سخت‌افزار و نرم‌افزار است. واسط کاربری نرم‌افزاری است که روی رایانه نصب شده و فضایی را در پیش‌روی کاربر قرار می‌دهد که کاربر به کمک آن می‌تواند بسیاری از عملیات را برای ایجاد و هدایت یک تحریک الکتریکی موفق به‌آسانی با استفاده از منوهای نرم‌افزاری انجام دهد. داده‌ها از طریق پورت سریال و شبکه به سخت‌افزار منتقل شده و درنهایت تحریک از طریق یک الکترود فعال که داخل مجرای شنوایی قرار گرفته و یک الکترود غیرفعال که می‌تواند روی ماستوئید یا پیشانی قرار گیرد، صورت می‌پذیرد. برای اطمینان از عملکرد صحیح دستگاه طراحی شده، تست‌های الکتریکی در شرایط مختلف انجام شده است. نتایج این تست‌ها نشان می‌دهد که جریان تولیدشده در یک مقاومت بار ثابت با ولتاژ ورودی خطی و همچنین مستقل از مقاومت بار متغیر است.

سودابه عسکری، صادق حسننیا، رضا حسن‌ساجدی، وحیدرضا یاسایی،
دوره ۱۰، شماره ۳ - ( تابستان ۱۳۹۸ )
چکیده

اندونوکلئاز CEL I، آنزیمی از خانواده اندونوکلئازها است. این آنزیم، با اختصاصیت بالا، توانایی شناسایی انواع جهش‌ها و جایگزینی بازها در مولکول DNA را دارد که این امر اهمیت آن را در قالب محصولات تجاری به‌منظور مصارف تحقیقاتی و آزمایشگاه‌های بالینی دوچندان می‌کند. اگرچه این آنزیم در گیاه کرفس یافت می‌شود اما به‌دلیل زمان‌بربودن فرآیند استخراج و همچنین بازدهی کم محصول نهایی، استخراج آن مقرون‌به‌صرفه نیست. علاوه بر این، با توجه به لزوم اعمال تغییرات پس از ترجمه برای دست‌یابی به ساختار فعال نهایی، تاکنون گزارشی مبنی بر بیان فرم فعال این آنزیم در میزبان‌های باکتریایی مشاهده نشده است. بنابراین یکی از منابع تولید فرم فعال این آنزیم، کلون و بیان آن در میزبان‌های یوکاریوتی از جمله مخمر و رده‌های سلولی پستانداران است. در این مطالعه، توالی ژن به‌منظور بیان در میزبان یوکاریوتی HEK۲۹۳T بهینه‌‎سازی و سنتز شد. سپس توسط هضم دوگانه با آنزیم‌های KpnI و XhoI در وکتور بیانی pBudCE۴.۱ ساب‌کلون شد. سازه بیانی مورد نظر توسط لیپوفکتامین به رده سلولی HEK۲۹۳T ترانسفکت و بیان پروتئین نوترکیب از طریق روش‌های متعددی از جمله SDS-PAGE، الایزا، واکنش نسخه‌برداری معکوس و وسترن‌بلات تایید شد. آنالیز داده‌های SDS-PAGE و وسترن‌بلات وزن مولکولی در حدود ۳۰کیلو دالتون را تایید کرد. تخلیص با ستون حاوی رزین Ni-NTA انجام و مقدار پروتئین در حدود ۰/۲میلی‌گرم بر میلی‌لیتر تعیین غلظت شد. درنهایت فعالیت اندونوکلئازی آنزیم، روی DNA هترودوپلکس حاصل از محصول PCR ژن جهش‌یافته و وحشی بررسی شد. نتایج نشان داد که بیان این پروتئین در میزبان HEK۲۹۳T فعالیت مناسبی دارد.

حسین رحمانی، رضا حسن‌ساجدی،
دوره ۱۰، شماره ۴ - ( پاییز ۱۳۹۸ )
چکیده

اهداف: بدلیل سهولت استفاده، غیرسمی بودن و قابلیت بالای فتوپروتئین اکورین در سیستم های ردیابی، محققین توجه خاصی به استفاده از این پروتئین بیولومینسانس داشته اند. هدف مطالعه حاضر طراحی روشی برای سنجش دقیق و آسان داروهای مهم در پایش درمانی از طریق روش مبتنی بر مهار فعالیت بیولومینسانسی اکورین است.
مواد و روش ها: در پژوهاهداف: به‌دلیل سهولت استفاده، غیرسمی‌بودن و قابلیت بالای فتوپروتئین اکورین در سیستم‌های ردیابی، محققین توجه خاصی به استفاده از این پروتئین بیولومینسانس داشته‌اند. هدف مطالعه حاضر طراحی روشی برای سنجش دقیق و آسان داروهای مهم در پایش درمانی از طریق روش مبتنی بر مهار فعالیت بیولومینسانسی اکورین است.
مواد و روش‌ها: در پژوهش تجربی حاضر تعدادی از داروهای مهم در پایش دارویی و دارای شباهت ساختاری با کلنترازین، انتخاب و میانکنش آنها با اکورین بررسی و شرایط سنجش واکنش بیولومینسانسی به‌منظور دستیابی به کمترین حد تشخیص بهینه‌سازی شد.
یافته‌ها: از میان داروهای بررسی‌شده، تنها بنسرآزید منجر به مهار فعالیت بیولمینسانسی اکورین شد که این اثر مهاری رفتار وابسته به غلظت داشت. بهترین نمودار دوز- پاسخ به دست آمد و IC۵۰ ۲۶/۰میکرومولار محاسبه شد. دامنه خطی برای بنسرآزید ۱۰۰ تا ۱۵۰۰نانومولار و حد تشخیص و حد کمی‌سازی روش به‌ترتیب ۷۹ و ۲۶۰نانومولار به دست آمد. همچنین امکان استفاده از این روش برای سنجش آنالیت در نمونه سرم بررسی شد و نتایج میزان بازیابی ۹۷% را نشان داد. به‌منظور مشخص‌شدن مکانیزم مهار، نمودار دوز- پاسخ بنسرآزید در حضور غلظت‌های مختلف کلنترازین رسم شد که نشان داد IC۵۰ تغییر می‌یابد.
نتیجه‌گیری: روش طراحی‌شده می‌تواند برای سنجش بنسرآزید استفاده شود و قابلیت استفاده در نمونه سرم را دارد. همچنین نتایج نشان می‌دهد بنسرآزید با مهار رقابتی فعالیت بیولومینسانسی اکورین را مهار می‌کند.
ش تجربی حاضر تعدادی از داروهای مهم در پایش دارویی و دارای شباهت ساختاری با کلنترازین، انتخاب و میانکنش آن ها با اکورین بررسی شد و شرایط سنجش واکنش بیولومینسانسی جهت دستیابی به کمترین حد تشخیص بهینه سازی شد.
یافته ها: از بین داروهای بررسی شده، تنها بنسرآزید منجر به مهار فعالیت بیولمینسانسی اکورین شد که این اثر مهاری رفتار وابسته به غلظت داشت. بهترین نمودار دوز-پاسخ بدست آمد و IC۵۰ µM ۲۶/۰ محاسبه شد. دامنه خطی برای بنسرآزید ۱۰۰ تا ۱۵۰۰ نانومولار و حد تشخیص و حد کمی سازی روش به ترتیب ۷۹ و ۲۶۰ نانومولار بدست آمد. همچنین امکان استفاده از این روش برای سنجش آنالیت در نمونه سرم بررسی شد و نتایج میزان بازیابی ۹۷ درصد را نشان داد. به منظور مشخص شدن مکانیسم مهار، نمودار دوز-پاسخ بنسرآزید در حضور غلظت های مختلف کلنترازین رسم شد که نشان داد IC۵۰ تغییر می یابد.
نتیجه گیری: روش طراحی شده می تواند برای سنجش بنسرآزید استفاده شود و قابلیت استفاده در نمونه سرم را داراست. همچنین نتایج نشان می دهد بنسرآزید با مهار رقابتی فعالیت بیولومینسانسی اکورین را مهار می کند.

سیدسینا میرجلیلی، طاهره توحیدی‌مقدم، رضا حسن‌ساجدی،
دوره ۱۰، شماره ۴ - ( پاییز ۱۳۹۸ )
چکیده

در جدیدترین پژوهش‌های مبتنی بر استفاده از نانوذرات با رویکرد کاربردی، نانوساختارهای میله‌ای‌شکل طلا با داشتن خواص نوری بی‌نظیر در درمان و تشخیص بیماری‌ها مورد توجه ویژه قرار گرفته‌اند. شکل میله‌ای این نانوساختارها، باعث جذب قوی و حساس پلاسمون سطحی در ناحیه مادون قرمز می‌شود. در پژوهش حاضر، با توجه به حساسیت ویژه نوسانات پلاسمون سطحی نانومیله‌های طلا نسبت به کوچک‌ترین تغییرات محیطی و اهمیت تشخیص سریع مقادیر بسیار کم آلبومین در ادرار، اتصال و پایداری نانومیله‌های طلا به آنتی‌بادی ضد آلبومین در شرایط مختلف غلظتی، حجمی، زمانی و همچنین تغییرات pH مورد بررسی قرار گرفت. نتایج مطالعات طیف‌سنجی نمونه‌های مختلف در گستره طول موج مریی- نزدیک مادون قرمز نشان داد که در غلظت، حجم و pH مشخص نانوساختار از پایداری مطلوبی برخوردار است و شکل میله‌ای آن به همراه ویژگی‌های پلاسمونیک محفوظ مانده است. مطالعه پایداری زمانی نمونه‌ها نشان داد که برای استفاده به‌عنوان نانوزیست حسگر، قابلیت نگهداری نمونه کمپلکس تا ۴۸ ساعت مناسب خواهد بود. پایش اولیه عملکرد نانوزیست حسگر در حضور آلبومین با دو غلظت در گستره نرمال و بیماری‌زا، تغییر شدید در فاصله بین نانوذرات، اندازه و مورفولوژی نانوساختارها را نشان داد. طبق این پژوهش، می‌توان از این نانوساختارهای میله‌ای در طراحی زیست حسگرهای ساده استفاده کرد.

زهرا فتحی، مسعود مشهدی اکبر بوجار، احسان دهنوی، رضا حسن ساجدی،
دوره ۱۱، شماره ۱ - ( زمستان ۱۳۹۸ )
چکیده

آنژیوژنز[۱] غیرطبیعی با بیماری­های مختلف نظیر سرطان و متاستاز آن، رتینوپاتی و آرتریت روماتوئید در ارتباط است. VEGF-A[۲] مهمترین واسطه­ی آنژیوژنز در میان تمام فاکتورهای رشد است. فعالیت زیستی VEGF توسط دو گیرنده تیروزین کینازی VEGFR-۱ و VEGFR-۲ سلول­های اندوتلیال وساطت می­شود. سیگنالینگ VEGF از طریق VEGFR-۲ مسیر اصلی آنژیوژنز است که منجر به تحریک رشد سریع سلول­های اندوتلیال به داخل تومور می­شود. این رسپتور از یک بخش خارج سلولی، یک بخش سیتوپلاسمی و یک دُمین ترانس ممبران تشکیل شده است. بخش خارج سلولی متشکل از هفت دُمین شبه ایمونوگلوبولین (D۱-D۷) است که دُمین های اول تا سوم به عنوان جایگاه اتصال لیگاند عمل می­کنند. در این مطالعه دُمین های خارج سلولی ۳-۱ گیرنده (KDR۱-۳) بصورت نوترکیب در Pichia pastoris بیان شد. یک قطعه DNA ۹۷۵ نوکلوتیدی حاوی دُمین های ۳-۱ براساس توالی نوکلئوتیدی در GenBank و توالی پروتئین در Swiss-Prot طراحی شد. وکتور بیانی ترشحی نوترکیب (pPinkαHC/KDR۱-۳) ساخته شد و به روش الکتروپوریشن به داخل مخمر منتقل شد. سلول های نوترکیب با بیان بالا از طریق تکمیل اگزوتروفی آدنین شناسایی و کشت شدند. KDR۱-۳ تحت القا با متانول ۱٪ بیان و با SDS-PAGE و تکنیک وسترن بلات تایید شد. پس از تخلیص با کروماتوگرافی تمایلی با رزین Ni-NTA، اتصال محصول بیان شده به hVEGF۱۶۵ با الایزای مستقیم و الایزای مبتنی بر گیرنده اثبات شد. نتایج نشان داد که دُمین خارج سلولی ۳-۱ گیرنده VEGFR-۲ انسانی با ساختار پروتئین یوکاریوتی، که هیچ گزارشی در مورد آن وجود ندارد، با موفقیت بیان شد.
 
[۱] Angiogenesis
[۲] Vascular endothelial growth factor-A
 


دوره ۱۱، شماره ۲ - ( ۳-۱۴۰۱ )
چکیده

در این تحقیق، در ابتدا ماهی پنجزاری باله نارنجی (Leiognathus bindus) توسط آنزیم آلکالاز با نسبت آنزیم به سوبسترای ۱۰۰:۱ به مدت ۳۰۰ دقیقه هیدرولیز و درجه هیدرولیز طی ۵ ساعت اندازه‌گیری شد. هم‌چنین نمونه هیدرولیز شده در زمان ۲۴۰ دقیقه هیدرولیز توسط غشا‌های الترافیلتر با وزن‌های ۳، ۱۰ و ۳۰ کیلودالتون جداسازی شد و ۴ جزء پپتیدی به‌دست آمد. در ادامه، خاصیت ضد‌اکسیدانی (مهارکنندگی رادیکال‌های آزاد DPPH و ABTS) پروتئین هیدرولیز شده در زمان‌های مختلف هیدرولیز و هم‌چنین فراکسیون­های پپتیدی اندازه‌گیری شد. درجه هیدرولیز در زمان ۲۴۰ دقیقه پس از هیدرولیز بالاترین میزان را به خود اختصاص داد (۱۱/۲± ۴۳/۵۵%). پروتئین هیدرولیز شده ماهی دارای مقدار بالایی از اسیدهای آمینه آب‌گریز بود (۶/۵۰%) که عامل ایجاد خاصیت ضداکسیدانی می‌باشند. نتایج مهار رادیکال DPPH نیز نشان داد که بالاترین میزان مهار‌کنندگی در زمان ۲۴۰ دقیقه هیدرولیز مشاهده شد (۴۶/۱± ۵۹/۷۵%). هم‌چنین، جزء پپتیدی با وزن مولکولی ۱۰-۳ کیلودالتون دارای خاصیت مهارکنندگی بالاتری نسبت به سایر فراکسیون­ها بود (۹۶/۲± ۵۸/۸۰% در غلظت ۵ میلی‌گرم بر میلی‌لیتر). بر اساس میزان مهار رادیکال آزاد ABTS، بالاترین میزان مهار‌کنندگی در زمان ۲۴۰ دقیقه هیدرولیز با میزان ۶۳/۰± ۵۴/۵۰% گزارش شد. هم‌چنین در بین همه اجزای پپتیدی، جزء پپتیدی با وزن مولکولی ۱۰-۳ کیلودالتون به طور معنی‌داری دارای قدرت مهارکنندگی بالاتری نسبت به سایر اجزای پپتیدی بود (درصد مهار‌کنندگی ۴۴/۰± ۵۸/۸۴% در غلظت ۵ میلی‌گرم بر میلی‌لیتر). نتایج این بررسی نشان داد که پپتیدهای حاصل از هیدرولیز آنزیمی ماهی پنجزاری باله نارنجی می­تواند به عنوان یک ضداکسیدان طبیعی در فرمولاسیون غذاداروها مورد استفاده واقع گردد.
نجمه دهقان بنادکی، مجید تقدیر، رضا حسن ساجدی، حسین نادری منش،
دوره ۱۲، شماره ۳ - ( تابستان ۱۴۰۰ )
چکیده

خلاصه. گیرنده فریزلد۷ FZD۷)) به‌عنوان یک هدف نوظهور برای درمان سرطان‌هایی است که در آن‌ها مسیر Wnt وابسته‌به بتاکاتنین به طور نا‌به جا فعال می‌شود. این گیرنده تراغشایی، در بسیاری سرطان‌ها چون سرطان پستان و سرطان تخمدان دچار افزایش بیان می‌شود و بنابراین هدف‌گیری اختصاصی آن دارای اهمیت است. از سوی دیگر، یکی از مکانیسم‌های پیشنهادی برای تأثیرات ضد سرطانی ‌‌پپتید نیتریورتیک دهلیزی (ANP) که در ابتدا به عنوان یک هورمون قلبی شناخته شده بود، مهار مسیر Wnt وابسته‌به بتاکاتنین از طریق یک فرآیند وابسته‌به FZD است، این در حالی است که مکانیسم مولکولی این مهار مشخص نیست. در این مطالعه، ما با استفاده از روش‌های محاسباتی شامل مدل‌سازی، داکینگ و شبیه‌سازی دینامیک مولکولی و همچنین طراحی یک سیستم سلولی با قابلیت ردیابی سینتیک مسیر Wnt وابسته‌به بتاکاتنین، توانستیم مکانیسم تأثیر این پپتید را بررسی کنیم. نتایج محاسباتی ما نشان می‌دهد  ANP می‌تواند به‌طور مستقیم با گیرنده FZD۷ میان‌کنش دهد و همچنین، جایگاه اتصال آن با دمین انتهای کربوکسیل لیگاند Wnt (Wnt-CTD) دارای همپوشانی است. یافته‌های مطالعات خاموش‌سازی ژن، وابستگی فعالیت مسیر Wnt-بتاکاتنین را در سیستم سلولی به گیرنده FZD۷ تایید می‌کند. از طرف دیگر، کاهش محتوای بتاکاتنین و در واقع فعالیت مسیر Wnt-بتاکاتنین در سلول‌های تیمار‌شده با Wnt و ANP در مقایسه با کنترل معنی‌دار است. در نهایت، نتایج ما نشان می‌دهد پپتید ANP این قابلیت را دارد تا به‌عنوان یک چارچوب برای طراحی پپتید‌های اختصاصی، علیه گیرنده FZD۷ به کار رود.
سید شهریار عرب، رضا حسن ساجدی، مهرداد بهمنش، سپیده سپهری،
دوره ۱۳، شماره ۱ - ( زمستان ۱۴۰۰ )
چکیده

فاکتور رشد تغییرشکل‌دهنده بتا (TGF-β) پروتئین‌های دایمر پیام‌رسان هستند. ایزوفرم‌های TGF-β (TGF-β۱ و β۲ و β۳) در بسیاری از روندهای سلولی از جمله مهار رشد، بازآرایی بستر خارج سلولی، گسترش بافتی، مهاجرت سلولی، تهاجم و تنظیم ایمنی نقش دارند. برای اهداف تحقیقاتی، TGF-βها با استفاده از سلول‌های یوکاریوتی دستکاری‌شده و یا سیستم‌های بیانی باکتریایی تولید می‌شوند. برای دست‌یابی به تخلیص کارآمد TGF-β با کروماتوگرافی تمایلی فلزی، سازه‌هایی با دنباله هیستیدینی متصل به دو انتهای آمینی (N-TGFβ) و کربوکسیلی (C-TGFβ) این پروتئین مدل‌سازی شد و با کمک ابزارهای محاسباتی اثر His-tag بر ساختار TGF-β بررسی گردید. ساختار سه بعدی پروتئین‌ها با استفاده از نرم‌افزار مدلر ساخته شد و دینامیک مولکولی پروتئین‌های مدل شده و TGF-β طبیعی در آب توسط پکیج گرومکس شبیه‌سازی شد. شبیه‌سازی دینامیک این پروتئین‌ها نشان داد زمانی که دنباله هیستیدینی به انتهای کربوکسیلی متصل می‌شود موجب افزایش جنبش اسیدآمینه‌های TGF-β می‌گردد و بر روی ساختار پروتئین نیز تاثیر می‌گذارد. این در حالی است که افزودن His-tag به انتهای آمینی چنین نتایجی را به همراه ندارد. به صورت خلاصه افزودن دنباله به انتهای کربوکسیلی ممکن است منجر به بهم‌ریختگی در ساختار، به خصوص در انتهای کربوکسیلی و حتی از دست رفتن تاخوردگی مناسب TGF-β شود.
وحید زراعتی، پرویز عبدالمالکی، رضا حسن ساجدی، عبدالکریم مؤذنی رودی،
دوره ۱۳، شماره ۱ - ( زمستان ۱۴۰۰ )
چکیده

بررسی عوامل مؤثر بر تکثیر سلول‌های اندوتلیال یک بخش اساسی در مطالعات رگزایی است. نظر به اهمیت مهار رگزایی در درمان سرطان‌ها و به دلیل عوارض جانبی و هزینه ‌سنگین داروهای ضد‌رگزایی مثل اوستین، کاربرد عوامل فیزیکی که در درمان کمک کنند و نیاز به دوزهای بالای دارو را کاهش دهند، شایسته توجه است. میدان‌های مغناطیسی به دلیل اثرگذاری از فاصله دور و غیرتهاجمی بودن، مورد توجه هستند و مطالعات زیادی در مورد اثرات آنها روی پدیده‌های زیستی از جمله رگزایی انجام شده است که نتایج انها ناهمگون بوده است. در مطالعه حاضر اثر میدان مغناطیسی متناوب ۲ میلی‌تسلا با فرکانس ۲۰۰ هرتز به همراه اوستین روی تکثیر سلول‌های اندوتلیال ورید بند ناف انسانی (HUVEC) بررسی شده‌ است. سلول‌ها به مدت ۴۸ ساعت تحت تأثیر مخلوط محلول غلظت ۵۰ میکروگرم در میلی‌لیتر فاکتور رشد اندوتلیال عروقی(VEGEF) و اواستین در غلظت‌های‌( صفر(کنترل دارو)، ۵۰، ۱۰۰، ۲۰۰ و ۴۰۰ میکروگرم در میلی‌لیتر) و همچنین گروه‌های تیمار میدان به مدت زمان‌های ۳، ۶، ۱۲، ۲۴ و ۴۸ ساعت در معرض میدان مغناطیسی قرار‌گرفتند. سپس بررسی تکثیر سلول‌ها با استفاده از تست رنگ‌سنجی آلامار‌بلو انجام شد. داده‌ها با آنالیز واریانس سه‌عاملی تحلیل گردید. بر‌اساس یافته‌ها، زمان‌های مواجهه ۱۲، ۲۴ و ۴۸ ساعت، کاهش معنی‌داری در تکثیر سلول‌ها در مقایسه با گروه کنترل ایجاد کردند اما در تیمارهای ۳ و ۶ ساعت این تفاوت معنی‌دار نبود. همچنین میزان اثرات تداخلی عوامل مذکور با یکدیگر بر تکثیر HUVEC، مورد بررسی قرار‌گرفت.

صفحه ۱ از ۲    
اولین
قبلی
۱