جستجو در مقالات منتشر شده
۳ نتیجه برای شارقی
بهزاد شارقی، کلثوم شهدادنژاد،
دوره ۸، شماره ۱ - ( ۱-۱۳۹۶ )
چکیده
آسپارتیک پروتئازها(X,۲۳.۴.۳EC( پیوند‌های پپتیدی را هیدرولیز می‌کنند، واکنشی که برای بسیاری از فرایند-های زیستی اساسی است.آسپارتیک پروتئازها در بیش‌تر قارچ‌ها و همه مهره‌داران به صورت زیموژن سنتز می‌شوند. پپسین خوک)۳.۴.۲۳.۱EC(، متعلق به خانواده آسپارتیک پروتئازها است. پپسین یک پروتئاز معدی و یکی از سه آنزیم‌های اصلی هضم پروتئین در سیستم هضمی است . آنزیم پپسین به عنوان یک آنزیم صنعتی در صنایع غذایی است. در این مطالعه اثر غلظت های مختلف آلومینیوم در حضور و غیاب حلال های آلی( بوتانول، اتانول، ۴،۱ -بوتان‌دیول وگلیسرول) بر روی پایداری دمایی پپسین بررسی شد. نتایج حاصل از این مطالعه نمایانگر افزایش پایداری دمایی پپسین در حضور آلومینیوم و کاهش آن در حضور حلال های آلی( بوتانول، اتانول، ۴،۱ -بوتان‌دیول) می باشد، و پایداری دمایی پپسین در حضور گلیسرول نیز ثابت ماند. پایداری دمایی آنزیم پپسین در حضور حلال های آلی بوتانول،اتانول، ۴،۱ -بوتان‌دیول و گلیسرول با افزودن آلومینیوم نسبت به غیاب آن زیاد شد. یون‌های آلومینیوم از طریق برهمکنش های الکتروستاتیک و داتیو با گروه های کربوکسیلات اسیدهای آمینه آسپارتیک اسید و گلوتامیک اسید به ساختار پپسین متصل و سبب متراکم شدن ساختار آنزیم شده که منجر به افزایش پایداری دمایی پپسین شده است. علت افزایش پایداری دمایی پپسین در حضور آلومینیوم ناشناخته است. با استفاده از آلومینیوم می توان اثر ناپایدارکنندگی حلال های آلی را بر روی پپسین کاهش داد.
بهزاد شارقی، الهام یداللهی، عظیمه ربیعی،
دوره ۹، شماره ۱ - ( زمستان ۱۳۹۶ )
چکیده
اهداف: پروتئیناز K یک اندوپپتیداز خارج سلولی است که توسط قارچ تریتیراچیوم آلبوم لیمبر (Tritirachum album Limber) ترشح می‌شود و متعلق به رده سرین‌اندوپپتیدازها است. این آنزیم در مطالعات مربوط به پروتئین‌ها کاربرد دارد. هدف مطالعه حاضر بررسی اثر اوره، گوانیدین‌هیدروکلراید و سه حلال آلی متانول، اتانول و ایزوپروپانول بر فعالیت سینتیکی آنزیم پروتئیناز K بود.
مواد و روش‌ها: در مطالعه تجربی حاضر مطالعات سینتیکی با دستگاه اسپکتروفتومتر UV-Vis، در دمای °C۴۰، pH برابر ۷/۴ و غلظت‌های مختلف سوبسترا، اوره و گوانیدین‌هیدروکلراید انجام شد.
یافته‌ها: اوره در غلظت‌های یک و ۲مولار موجب کاهش Vmax و Km آنزیم شد، ولی در غلظت‌های بالاتر مانند ۳ و ۴مولار فعالیت آنزیم را افزایش داد. گوانیدین‌هیدروکلراید بر فعالیت آنزیم اثر مهارکنندگی داشت، به‌طوری که در غلظت‌های یک، ۲ و ۳مولار موجب کاهش در Vmax و Kmشد و به‌عنوان مهارکننده نارقابتی برای آنزیم عمل کرد. حلال‌های آلی متانول، اتانول و ایزوپروپانول در غلظت‌های پایین اثر فعال‌کنندگی و در غلظت‌های بالا اثر مهاری بر فعالیت سینتیکی آنزیم پروتئیناز K داشتند.
نتیجه‌گیری: اوره در غلظت‌های پایین اثر مهاری و از غلظت ۲مولار به بالا اثر فعال‌کنندگی بر فعالیت آنزیم دارد، ولی گوانیدین‌هیدروکلراید در تمامی غلظت‌ها اثر مهاری نشان می‌دهد و می‌توان از آن به‌عنوان یک مهارکننده آنزیم نام برد. اثر حلال‌های آلی متانول، اتانول و ایزوپروپانول روی فعالیت آنزیم پروتئیناز K به درصد حجمی- حجمی آنها بستگی دارد؛ آنها در درصدهای پایین باعث فعال‌شدن آنزیم می‌شوند، ولی در درصدهای بالا اثر مهاری دارند، به‌طوری که متانول زیر ۳۰%، اتانول و ایزوپروپانول کمتر از ۵۰% آنزیم را فعال می‌کنند.
صادق فرهادیان، لیدا مومنی، بهزاد شارقی،
دوره ۱۳، شماره ۲ - ( بهار ۱۴۰۱ )
چکیده
در این مقاله، تعامل بین لیزوزیم و نانوذرات کادمیوم تلوراید با استفاده از طیف سنجی UV-Vis، فلورسانس، پایداری حرارتی، سینتیک و روش های اسپکتروسکوپی دورنگ نمایی دورانی (CD) در ۲۵/۷ pH مورد بررسی قرار گرفت. ثابت شد که خاموشی فلورسانس لیزوزیم توسط نانوذرات کادمیوم تلوراید به طور عمده نتیجه تشکیل کمپلکس نانوذرات کادمیوم تلوراید -لیزوزیم بود. توسط نتایج خاموشی فلورسانس، ثابت خاموشی استرن ولمر(KSV)، ثابت اتصال (Ka) و جایگاه های اتصال(n) محاسبه شد. در ۲۵/۷ pH سطح ثابت اتصال برطبق نتایج فلورسانس برابر۱۰۳×۳۳/۲ بود. پیوند هیدروژن و نیروی وان در والس در فرایند اتصال دخیل است. بلو شیفت طیف جذبی فلورسانس پروتئین پس از افزودن نانوذرات کادمیوم تلوراید نشان می دهد که ریز محیط در اطراف بقایای تریپتوفان توسط نانوذرات کادمیوم تلوراید آشفته شده است.اثر نانوذرات کادمیوم تلوراید بر روی صورت بندی لیزوزیم با استفاده از طیف های UV-VIS و طیف های CD مورد تجزیه و تحلیل قرار گرفته است که شواهدی را ارائه می دهد که ساختار ثانویه لیزوزیم با میانکش نانوذرات کادمیوم تلوراید با لیزوزیم تغییر کرده است.
