جستجو در مقالات منتشر شده


۶ نتیجه برای همایی

احمد ابول پور همایی، ریحانه سریری، رضا حسن ساجدی،
دوره ۳، شماره ۲ - ( ۹-۱۳۹۱ )
چکیده

پ پاپایین (۲,۲۲.۴.۳EC)، سیستئین پروتئازی با فعالیت کاتالیزوری قابل‌توجه است که امروزه کاربرد گسترده در صنایع دارد. استفاده از پاپایین تثبیت‌شده در بسیاری از فرایندها، مزایایی ارزشمند دارد و در برخی موارد ضروری است. از سیستئین بیشتر برای دست‌یابی به فعالیت مناسب، به عنوان فعال‌کننده پاپایین استفاده می‌شود. از طرفی، برخی از یون‌های دوظرفیتی مانندCa۲+  به عنوان مهارکننده این آنزیم عمل می‌کنند. در این پژوهش پس از فعال کردن ژل سفارز۶B  به‌وسیله‌ی سیانوژن برومید، برای اتصال کووالان آنزیم، محلول پروتئینی با غلظت mg/ml ۵ به ژل فعال اضافه شد. برای مسدودکردن گروه‌‌های فعال آزاد روی ژل که پس از اضافه شدن آنزیم با آن واکنش نداده بودند، از محلول M۲ گلیسین استفاده شد. نتایج نشان داد که تثبیت آنزیم روی این بستر موجب پایداری نسبت به زمان، دما، pH‌های بحرانی و همچنین افزایش مقاومت در برابر اثر مهارکنندگی یون‌‌های دوظرفیتی می­شد. دمای بهینه آنزیم تثبیت‌شدهC °۲۰ (از ۶۰ به C°۸۰) از آنزیم آزاد بیشتر بود و pH بهینه نیز از ۷ به ۸ رسید. شاخص‌های سینتیکی آنزیم (Km و kcat) نیز هنگام تثبیت دچار تغییر شدند. این نتیجه بسیار اهمیت دارد به ویژه اگر بدانیم که تثبیت آنزیم‌ها موجب کاهش فعالیت و کارایی کاتالیتیک آن‌ها می‌‌شود.
فرخزاد زینلی، احمد همایی،
دوره ۹، شماره ۱ - ( زمستان ۱۳۹۶ )
چکیده

اهداف: درختان مانگرو در معرض طیف وسیعی از تنش‌های غیرزنده قرار دارند که بر رشد و سایر فرآیندهای فیزیولوژیک آنها اثر می‌گذارد. یکی از مهم‌ترین روش‌های دفاع آنتی‌اکسیدانی- آنزیمی در برابر تنش‌های ناشی از گونه‌های اکسیژن فعال، آنزیم سوپراکسیددیسموتاز )SOD( است. هدف این پژوهش ارزیابی فعالیت آنزیم‌های آنتی‌اکسیدان سوپراکسیددیسموتاز حرّای (AmSOD) خلیج فارس و دریای عمان در برابر یون‌های فلزی بود.
مواد و روش‌ها: در پژوهش تجربی حاضر که روی برگ گونه درختی حرّا اجرا شد، نمونه‌برداری از دو رویشگاه بندر خمیر در خلیج فارس و سیریک در دریای عمان صورت گرفت و تیمارها در سه تکرار انجام شد. برای تعیین نوع SOD از آزمون حساسیت H۲O۲ و KCN استفاده شد. تجزیه و تحلیل داده‌ها با نرم‌افزار SPSS ۱۹ از طریق آزمون تحلیل واریانس چندمتغیره و آزمون چنددامنه‌ای دانکن برای مقایسه میانگین‌ها صورت گرفت.
یافته‌ها: نوع آنزیم SOD، مس/روی- سوپراکسیددیسموتاز (Cu/Zn-SOD) تشخیص داده شد. بین تیمارهای مختلف فلزات بین دو منطقه اختلاف معنی‌داری وجود نداشت و برهم‌کنش بین فاکتور فلزات و غلظت و نوع منطقه مشاهده نشد. اثر مهاری شدیدی در حضور محلول کلریدجیوه و اثر مهاری ضعیفی در حضور محلول سولفات‌روی، سولفات‌آهن و کلریدمنیزیوم مشاهده شد.
نتیجه‌گیری: یون‌های مس، منگنز و کبالت به‌طور قابل توجهی فعالیت آنزیم سوپراکسیددیسموتاز را افزایش می‌دهند، در حالی که یون‌های تک‌ظرفیتی مانند سدیم و پتاسیم تاثیر ناچیزی بر افزایش فعالیت SOD دارند و فعالیت آنزیم‌های آنتی‌اکسیدانی برگ گونه درختی حرّای منطقه خمیر در خلیج فارس و سیریک در دریای عمان تفاوتی ندارند.

فوزیه شجاعی، احمد همایی، محمدرضا طاهری‌زاده، احسان کامرانی،
دوره ۱۰، شماره ۱ - ( زمستان ۱۳۹۷ )
چکیده

آنزیم‌های جانداران دریایی کاندیدای مناسبی برای پایش زیستی سنجش آلودگی‌ها در محیط‌های دریایی هستند. برای استفاده گسترده از آنزیم‌ها در فرآیندهای صنعتی که در شرایط فیزیکوشیمیایی خاص انجام می‌شوند، بایستی پایداری آنها را بهبود بخشید. در این پژوهش با استفاده از نانوذره‌های کیتوزان به‌عنوان بستری سازگار با سیستم‌های زیستی گامی موثر در جهت افزایش پایداری و حفظ فعالیت آنزیم پروتئاز خالص‌‌شده از میگوی پنائوس وانامی در برابر یون‌های فلزی برداشته شد. پس از فعال‌نمودن نانوذره به‌منظور اتصال الکترواستاتیک آنزیم به نانوذره، محلول پروتئینی با غلظت ۷میلی‌گرم بر میلی‌لیتر به نانوذره اضافه و به‌مدت ۴ساعت در دمای C°۱۰ انکوبه شد، سپس بعد از سه‌بار شست‌وشو با بافر فسفات با pH برابر ۷/۵، نانوآنزیم در یک‌میلی‌لیتر بافر فسفات حل و برای پژوهش‌های بعدی استفاده شد. نتایج این تحقیق نشان داد که یون‌های Fe۲+ و Mn۲+ به‌‌طور قابل توجهی فعالیت آنزیم را افزایش دادند، اثر مهاری قوی در حضور یون‌های Cu۲+، Zn۲+، Cd، Hg۲+، Co۲+ و Ni و اثر مهاری ضعیفی در حضور یون‌های +K و Na+ مشاهده شد. آنزیم تثبیت‌شده نسبت به همتای آزادش مقاومت بیشتری به یون‌های فلزی از خود نشان داد، در حالی که آنزیم آزاد نسبت به حضور یون‌های فلزی حساس بود و با افزایش غلظت آنها کاهش فعالیت آنزیم محسوس‌تر بود. پایداری بالای آنزیم تثبیت‌شده به‌دلیل حضور نانوذره‌های کیتوزان است. حفظ پایداری آنزیم تثبیت‌شده در غلظت‌های بالای یون‌های فلزی بیانگر کارآیی بالای روش تثبیت در حفظ پایداری و فعالیت آنزیم تثبیت‌شده بود.
 

آزاده بیگمرادی، احمد همایی، روح اله همتی، بهناز صفار،
دوره ۱۲، شماره ۲ - ( بهار ۱۴۰۰ )
چکیده

کیتینازها جزء آنزیم های ضروری سخت پوستان می باشند که در چرخه پوست اندازی و هضم کیتین نقش مهمی ایفا میکنند. بر اساس مطالعه حاضر، cDNA رمزگردان کیتیناز از Penaeus mergueinsis با طول bp ۱۴۴۰ شامل ۴۶۷ اسید آمینه با روش PCR تعیین توالی و سپس آنالیز فیلوژنیکی و بیوانفورماتیکی آن انجام شد. توالی جدید در بانک ژنی با شماره دستیابی MT۲۵۰۵۳۹ثبت شد و  وزن مولکولی پروتئین حاصل از این توالی KDa ۵۱,۸۴ و نقطه ایزوالکتریک تئوریکال ۴.۷۹ تخمین زده شد. مقایسه توالی آمینواسیدی در بین کیتینازهای پنائید بیشترین شباهت (حدود ۹۷ تا ۹۲ %) به ترتیب با P. mondon chi-۳، F. chinensis، P. vannamei و P. japonicus chi-۳ نشان داد. بررسی های فیلوژنتیکی نشان داد که کیتیناز مطالعه حاضر متعلق به کیتینازهای گروه ۳ می­باشد. آنالیزهای الگوی پروتئینی آشکار شده نشان داد که کیتیناز P. mergueinsis شامل دمین کاتالیتیکی Glyco-۱۸ در موقعیت ۲-۳۴۷، یک جایگاه متصل شونده به کیتین پریتروفین A در موقعیت ۴۰۳-۴۵۶، یک پل دی سولفیدی شکل گرفته توسط دو سیستئین در موقعیت ۴۲۱- ۴۳۶، یک دمین متصل شونده به کیتین نوع ۲، جایگاه فعال (۱۱۷FDGLDMDWE۱۲۵)، یک ناحیه غنی از پرولین / ترئونین در موقعیت های ۳۷۶-۴۱۲ و یک جایگاه مفروض N – گلیکوزیلاسیون در موقعیت ۴۲۴- ۴۲۷ (NTSG) می باشد. مطالعه حاضر نشان می­دهد که توالی P. mergueinsis حاوی موتیف های کیتیناز فعال و مشابه کیتینازهایی است که قبلا  تعیین توالی شده اند و درصورت کلونیگ، بیان و تخلیص احتمالا ویژگی های کارکردی و ساختاری مشابه آنزیم های گونه های مورد اشاره بالا را دارد.
لیلا سالکی، احمد همایی، فاطمه شایسته،
دوره ۱۲، شماره ۴ - ( پاییز ۱۴۰۰ )
چکیده

هدف از مطالعه حاضر جداسازی و شناسایی باکتری های بومی تولید کنند آنزیم آلفا آمیلاز همزیست با درختان حرا در جزیره قشم ، هرمزگان ، ایران بود. در این مطالعه ۴۵ باکتری از ریشه و برگ Avicennia marina از سواحل غربی جزیره قشم (کنارسیاه) جداسازی شد. از میان آنها ۱۸ سویه توانایی تولید آلفا آمیلاز را داشتند. آنالیز توالی ژن ۱۶S rRNA مربوط به سویه های دارای بیشترین تولید آنزیم نشان داد که هر دو سویه جداسازی شده متعلق به جنس باسیلوس شامل Bacillus sp.HR۱۰ و Bacillus sp.HR۱۱ می باشند. بر اساس نتایج تاثیر دما و pH بر روی تولید آنزیم نشان داده شد که سویه های  HR۱۰و HR۱۱ دارای بیشترین تولید آنزیم به ترتیب در دمای ۳۵ و ۳۰ درجه سانتی گراد و ۸ pH می باشند. نتایج تعیین ویژگی بیوشیمیایی آنزیم نشان داد که سویه های HR۱۰ و HR۱۱ دارای بیشترین فعالیت آمیلازی در دمای ۷۰ و ۶۰ درجه سانتی گراد و pH بهینه ۸ می باشند. نتایج این مطالعه نشان می دهد که باکتری های همزیست جدا شده از A. marina منبع بالقوه ای از آنزیم آلفا آمیلاز بوده که دامنه گسترده ای از دما و pH را متحمل می شوند. بطور کلی براساس نتایج حاصل، این سویه های باکتریایی می توانند منبع مناسبی جهت تولید آنزیم آمیلاز متحمل به حرارت با پایداری عملکردی بالا جهت کاربرد در صنعت باشند.

دوره ۱۶، شماره ۱۰ - ( ۱۰-۱۳۹۵ )
چکیده

این مقاله یک سیستم کنترل نرو فازی جدید را برای کنترل بازوهای مکانیکی ماهر صلب-انعطاف پذیر ارایه می دهد. ارتقاء عملکرد کنترل کننده فازی و هوشمند سازی در واحدهای فازی ساز و غیر فازی ساز، از اهداف مورد نظر این تحقیق هستند. سیستم کنترل پیشنهادی شامل کنترل کننده فازی در قسمت پسخورد و شبکه عصبی در قسمت پیشخورد است. شبکه وظیفه تخمین دینامیک معکوس دستگاه و نیز تولید فرمان کنترلی را به عهده دارد. به روز رسانی ضرایب وزنی شبکه، با استفاده از خروجی قسمت فازی و بر روی خط انجام می شود. از طرفی برای هوشمند سازی واحد فازی ساز، از دو شبکه عصبی بازگشتی پویا استفاده شده است. شبکه ها وظیفه تنظیم ضرایب اصلی توابع عضویت را در کنترل کننده فازی به عهده دارند. ورودی این شبکه ها خطا و نرخ تغییر خطا هستند و وزن های آنها با استفاده از الگوریتم پس انتشار خطا انجام می شود. جهت تصدیق و کارآمدی روش ارایه شده، شبیه سازی برای بازوی مکانیکی ماهر با سه رابط که رابط انتهایی انعطاف پذیر است، انجام شده است. پاسخ سیستم به ورودی پله و ورودی سینوسی بطور مجزا برای کنترل کننده فازی و کنترل کننده پیشنهادی به دست آمده و با یکدیگر مقایسه شده اند. مقایسه و بررسی های انجام شده، نشان از کارآمدی روش ارایه شده دارد.

صفحه ۱ از ۱