---

اندواستاتین رشد و پیشرفت تعداد زیادی از تومورها را از طریق اتصال به پروتئین‌های موجود در سطح سلول‌های اندوتلیال و ماتریکس خارج سلولی مانند اینتگرین، هپارین، ماتریکس متالوپروتئیناز۲ و ترانس گلوتامیناز۲ سرکوب می‌نماید. در سطح اندواستاتین یک موتیف غنی از آرژنین وجود داشته که جهت اتصال به برخی از پروتئین‌های مذکور ضروری هستند. نشان داده شده است که پپتید ۲۷ آمینواسیدی مشتق از اندواستاتین مسئول اعمال ضد رگزایی و ضد توموری آن است و جهش هیستیدین‌های متصل شونده به Zn فعالیت آن را تا حد زیادی کاهش می‌دهد. در مطالعه حاضر با توجه به اهمیت لوپ متصل شونده به Zn در انتهای آمین و آرژنین ۲۷ در انتهای کربوکسیل، پپتیدهایی مطابق با این ناحیه و یک فرم جهش یافته حاوی جهش ایزولوسین ۲۶ به آرژنین سنتز شدند و ساختار و میانکنش آنها با ماتریکس متالوپروتئیناز۲ و ترانس گلوتامیناز۲ با استفاده از روش‌های طیف سنجی فلوئورسانس، شبیه سازی دینامیک مولکولی و داکینگ مولکولی بررسی گردید. هدف از این مطالعه بررسی اثر کنار هم قرار گرفتن دو آمینواسید آرژنین با بار مثبت بر ساختار و میانکنش این قطعه از اندواستاتین بود. نتایج نشان دادند که قرار گرفتن دو آرژنین کنار یکدیگر در انتهای کربوکسیل موجب افزایش نوسانات در کل ساختار پپتید، تغییر ناحیه لوپ متصل شونده به یون Zn در انتهای آمین و منفی‌تر شدن انرژی اتصال پپتید به ماتریکس متالوپروتئیناز۲ و ترانس گلوتامیناز۲ می‌گردد. می‌توان چنین استنتاج نمود که دافعه آرژنین‌های با بار مثبت در انتهای کربوکسیل موجب القای تغییرات کانفورماسیونی در کل ساختار و بخش لوپ انتهای آمین گردیده است.