جستجو در مقالات منتشر شده
۵ نتیجه برای فیلوژنی
دوره ۴، شماره ۱ - ( ۳-۱۳۹۴ )
چکیده
رادولا اندامی ویژه از ضمائم گوارشی نرم‌تنان، به‌استثنای دو‌کفه‌ای‌ها را تشکیل میدهد که همراه با ضمائم تشکیل دهنده حفره‌ی دهانی از قبیل ماهیچه‌های متعدد و ادونتوفور سبب ایجاد جریان مستمری از مواد غذایی ریز به سمت حلق می‌شود. هرچند ساختار حفره‌ی دهانی در بین نرم‌تنان متفاوت و مطابق با عادات غذایی آنهاست، اما عناصر اساسی در آنها مشابه میباشد. از آنجا که شکل و ساختار دندان رادولا اغلب منحصر به یک گونه یا جنس است، از آن به‌طور گسترده در مطالعات سیستماتیک و فیلوژنی نرم‌تنان استفاده می‌شود. از آنجا که مطالعات سیستماتیک اندکی بر روی گونه‌های شکم‌پایان ایران صورت گرفته، رادولا می‌تواند به‌عنوان یکی از ویژگی‌های شناسایی گونه‌ای مورد استفاده قرار گیرد.
شاهرخ کاظم پور اوصالو، اکرم کاوه، عاطفه امیراحمدی،
دوره ۵، شماره ۱ - ( ۳-۱۳۹۳ )
چکیده
ژن کلرپلاستیmatK ، که به عنوان ORF۵۰۹ شناخته شده ، دارای سرعت تکاملی بالا در سطوح نوکلئوتیدی و آمینواسیدی است. این ژن در کپی منفرد بزرگ ژنوم کلروپلاست و بین اگزون های ‘۵ و ‘۳ trnK (tRNA-lysine) در درون یک اینترون گروه II واقع شده است. اثر نور و مرحله نموی بر سطوح RNA و پروتئین matK، پیشنهاد کننده نقش کارکردی این ماچوراز مشهور است که به طور غیر مستقیم بر فتوسنتز اثر می گذارد. matK یکی از مناسب ترین ژن های کلروپلاستی برای حل روابط فیلوژنی و تکاملی در گستره ای از سطوح تاکسونومیک از سطح گونه تا جنس، تیره وحتی فرا تیره ای در میان گیاهان خشکی به ویژه نهاندانگان می باشد. این ژن به عنوان DNA بارکد، سطوح بالای تمایز را در میان گونه های نهاندانگان نشان داده است که می تواند به صورت تکی یا همراه با ژنهای دیگر برای شناسایی و معرفی گونه های ناشناخته استفاده شود
آزاده بیگمرادی، احمد همایی، روح اله همتی، بهناز صفار،
دوره ۱۲، شماره ۲ - ( ۱۱-۱۴۰۰ )
چکیده
کیتینازها جزء آنزیم های ضروری سخت پوستان می باشند که در چرخه پوست اندازی و هضم کیتین نقش مهمی ایفا میکنند. بر اساس مطالعه حاضر، cDNA رمزگردان کیتیناز از Penaeus mergueinsis با طول bp ۱۴۴۰ شامل ۴۶۷ اسید آمینه با روش PCR تعیین توالی و سپس آنالیز فیلوژنیکی و بیوانفورماتیکی آن انجام شد. توالی جدید در بانک ژنی با شماره دستیابی MT۲۵۰۵۳۹ثبت شد و وزن مولکولی پروتئین حاصل از این توالی KDa ۵۱,۸۴ و نقطه ایزوالکتریک تئوریکال ۴.۷۹ تخمین زده شد. مقایسه توالی آمینواسیدی در بین کیتینازهای پنائید بیشترین شباهت (حدود ۹۷ تا ۹۲ %) به ترتیب با P. mondon chi-۳، F. chinensis، P. vannamei و P. japonicus chi-۳ نشان داد. بررسی های فیلوژنتیکی نشان داد که کیتیناز مطالعه حاضر متعلق به کیتینازهای گروه ۳ میباشد. آنالیزهای الگوی پروتئینی آشکار شده نشان داد که کیتیناز P. mergueinsis شامل دمین کاتالیتیکی Glyco-۱۸ در موقعیت ۲-۳۴۷، یک جایگاه متصل شونده به کیتین پریتروفین A در موقعیت ۴۰۳-۴۵۶، یک پل دی سولفیدی شکل گرفته توسط دو سیستئین در موقعیت ۴۲۱- ۴۳۶، یک دمین متصل شونده به کیتین نوع ۲، جایگاه فعال (۱۱۷FDGLDMDWE۱۲۵)، یک ناحیه غنی از پرولین / ترئونین در موقعیت های ۳۷۶-۴۱۲ و یک جایگاه مفروض N – گلیکوزیلاسیون در موقعیت ۴۲۴- ۴۲۷ (NTSG) می باشد. مطالعه حاضر نشان میدهد که توالی P. mergueinsis حاوی موتیف های کیتیناز فعال و مشابه کیتینازهایی است که قبلا تعیین توالی شده اند و درصورت کلونیگ، بیان و تخلیص احتمالا ویژگی های کارکردی و ساختاری مشابه آنزیم های گونه های مورد اشاره بالا را دارد.
دوره ۱۳، شماره ۴ - ( ۱۲-۱۳۸۹ )
چکیده
هدف: بررسی مولکولی ژن نوکلئوپروتئین در ویروسهای آنفلوانزای (H۹N۲) پرندگان و تعیین رابطه ژنیتکی آن با ویروسهای سایر نقاط ایران و آسیا
مواد و روشها: کل ژن نوکلئوپروتئین در ۴ ویروس از جدایههای سال ۱۳۸۷ با روش RT-RCR تکثیر و تعیین توالی شد و برمبنای قطعه قابل تبدیل به پروتئین، درخت فیلوژنتیک رسم شد.
نتایج: بررسی نوکلئوتیدهای ژن نوکلئوپروتئین نشان میدهد که هیچگونه حذف یا اضافه شدنی در ژن نوکلئوپروتئین ویروسهای مورد مطالعه در مقایسه با ویروس A/turkey/winconsin/۶۶ که پروتوتیپ ویروسهای H۹N۲ است، مشاهده نمیشود ولی جدایههای این مطالعه همانند دیگر سویههای قبلی ایران چندین جهش نقطهای را در طول این ژن نشان میدهند. تشابه ۷/۹۶- ۶/۹۹ درصد بین اسیدهای آمینه ویروسهای مورد مطالعه وجود دارد. میزان شباهت ژن نوکلئوپروتئین ویروسهای مورد مطالعه با ویروسهای H۹N۲ جدا شده از انسان درهنگ کنگ، برای ویروس A/Hk/۲۱۰۸/۲۰۰۳ ۵/۹۱- ۹۲ درصد و برای ویروس A/HK/۱۰۷۳/۹۹ ۹/۹۱- ۳/۹۲ است. براساس آنالیز فیلوژنیتیک، ژن نوکلئوپروتئین ویروسهای آنفلوانزای (H۹N۲) در زیرشاخه ویروسهای A/Quail/Hong Kong/G۱/۹۷ که بهنظر میرسد دهنده شش ژن داخلی به ویروس آنفلوانزای فوق حاد H۵N۱ است، قرار میگیرد.
نتیجهگیری: نتایج این تحقیق نشان میدهد در طول سالهای شیوع ویروس آنفلوانزا ژن نوکلئوپروتیئن ویروسهای آنفلوانزای (H۹N۲) کشور بهخوبی حفظ شده است و تغییرات ویروسهای آنفلوانزای H۹N۲ کشور احتمالاً در اثر تجمع جهشهای نقطهای، رخ داده است.
دوره ۲۱، شماره ۱ - ( ۱۰-۱۳۹۷ )
چکیده
پراکسیدازها (POXs) و کاتالازها (CATs) از آنزیمهای آنتی اکسیدان عمده دخیل در انهدام H۲O۲ در سلولهای زنده می باشند. انواع مختلف آنزیمهای POX و CAT ممکن است که دارای برهمکنش با اجزای سازنده سلول گیاهی باشند. با این که فعالیت آنزیم یا بیان ژن پراکسیدازها و کاتالازها در گیاهان سیب زمینی مورد بررسی قرار گرفته٬ برهمکنش آنها با سایر پروتئینها در این گیاه زراعی تاکنون ارزیابی نشده است. تعیین شبکه های برهمکنش پروتئین – پروتئین می تواند در ایجاد دیدگاه های مهمی درمورد نحوه تنظیم پاسخهای دفاعی گیاه به تنشهای ناشی از عوامل زنده و غیرزنده حائز اهمیت باشد. آنالیز STRING نشان داد که پراکسیدازهای کاتیونی٬ آنیونی مرتبط با تولید سوبرین و گروه سوم پراکسیدازها در سیب زمینی با آنزیمهای متعددی که در بیوسنتز لیگنین و مسیر فنیل پروپانوئید دخالت دارند٬ دارای برهمکنش می باشند که این یافته ها دارای تطابق با ارتباط فیلوژنتیکی نزدیک این سه پراکسیداز موردبررسی در این پژوهش می باشند. آنزیم CAT۱ در سیب زمینی دارای برهمکنش با چندین آنزیم دخیل در تولید گونه های فعال اکسیژن بود. آنالیز فیلوژنتیکی ژنهای CAT۱ و CAT۲ در این گونه گیاهی نشانگر ارتباط نزدیک آنها بود. به نظر می رسد که تعیین نحوه پاسخ هریک از این آنزیمها به محرکهای محیطی و برهمکنش آنها با سایر پروتئینها در سطوح رونویسی٬ ترجمه و فرایندهای پس از ترجمه٬ در طراحی استراتژی های نوین و موثر حفاظت گیاهان علیه تنشهای مختلف مفید می باشد.
