جستجو در مقالات منتشر شده
۲ نتیجه برای پایداری گرمایی
فروغ حکیمی‌نیا، خسرو خلیفه، رضا حسن‌ساجدی، بیژن رنجبر،
دوره ۹، شماره ۳ - ( ۶-۱۳۹۷ )
چکیده
اهداف: مطالعات مبتنی بر پایداری گرمایی به‌عنوان یکی از روش‌های بررسی خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین‌ها در زیست‌فناوری مطرح هستند. هدف تحقیق حاضر بررسی اثر جایگزینی اسیدآمینه آرژینین (Arg) شماره ۳۹ با لیزین (Lys) روی واسرشتگی گرمایی فتوپروتئین نمیوپسین بود.
مواد و روش‌ها: در تحقیق تجربی حاضر، جهش‌یافته R۳۹K با پروتئین وحشی مقایسه شد (در آن اسیدآمینه آرژینین ۳۹ به اسیدآمینه لیزین تبدیل شده است). برای بررسی اثر جهش روی محتوای ساختار دوم، تکنیک دورنگ‌نمایی دورانی به کار رفت. به‌منظور بررسی تغییرات احتمالی در میزان پایداری حرارتی پروتئین جهش‌یافته و وحشی، اندازه‌گیری‌های واسرشتگی دمایی توسط دستگاه کالری‌متری روبشی تفاضلی صورت گرفت. از نرم‌افزارهای بیوانفورماتیک برای مقایسه ساختاری دو نوع پروتئین استفاده شد.
یافته‌ها: فشردگی جهش‌یافته R۳۹K نسبت به پروتئین وحشی کاهش یافت. تغییر قابل ملاحظه‌ای در مقادیر پارامترهای ترمودینامیک به‌ویژه Tm مشاهده نشد. بالاتربودن جنبش‌های مولکولی اسیدآمینه آرژینین شماره ۱۸۷ در پروتئین جهش‌یافته نسبت به پروتئین وحشی پایداری این پروتئین را کاهش داد. افزایش سطح در دسترس لیزین شماره ۱۸۸ در پروتئین جهش‌یافته موجب افزایش پایداری آن شد.
نتیجه‌گیری: در پایداری حرارتی پروتئین جهش‌یافته R۳۹K عوامل مختلفی شامل جنبش‌های مولکولی اسیدآمینه‌ها، سطح در دسترس آنها و محتوای ساختارهای دوم پایدارکننده پروتئین تاثیرگذار هستند. این جهش فشردگی جهش‌یافته R۳۹K را نسبت به پروتئین وحشی کاهش می‌دهد، افزایش ASA مربوط به اسیدآمینه Lys۱۸۸ در جهش‌یافته R۳۹K نسبت به پروتئین وحشی موجب افزایش پایداری پروتئین می‌شود ولی کاهش میزان ساختار دوم در این جهش‌یافته همراه با بالاتربودن جنبش‌های مولکولی در اسیدآمینه Arg۱۸۷ در جهت کاهش پایداری این جهش‌یافته عمل می‌کند.
کریم مهنام، آذین مشرف قهفرخی، حسینعلی رفیعی پور،
دوره ۱۱، شماره ۳ - ( ۷-۱۳۹۹ )
چکیده
گلوکوآمیلاز یک آنزیم مهم اقتصادی به دلیل توانایی‌اش درهیدرولیز نشاسته و پلیمرهای بتا دی‌گلوکز است. درک عوامل مؤثر در گرمادوستی یا سرمادوستی آنزیم گلوکوآمیلاز درتولیدایزوآنزیم‌هایی با مقاومت گرمایی یا سرمایی بالا ضروری است. دراین پژوهش، اثر دما روی تغییرات ساختاری هریک از ایزوآنزیم‌های گلوکوآمیلاز معتدل دوست، گرمادوست و سرمادوست بوسیله روش شبیه‌سازی دینامیک مولکولی بررسی شد. درکل ۲۴۰ نانوثانیه شبیه‌سازی برای سه ایزوآنزیم گلوکوآمیلاز در چهار دمای ۳۰۰، ۳۵۰، ۴۰۰ و ۴۵۰ کلوین انجام گرفت. تغییرات پارامترهای ساختاری در هرسه ایزوآنزیم مقایسه شد و مشخص گردید که از بین عوامل قابل محاسبه در شبیه‌سازی دینامیک مولکولی، انرژی الکتروستاتیک پروتئین با آب، انرژی واندروالسی بین پروتئین و آب، انرژی آزاد حلالیت(∆Gsolvation)، پارامترناپایداری، سطح دردسترس حلال غیرقطبی و سطح دردسترس کل بهترو دقیق‌تر می‌توانند برای پیشگویی تغییرات پایداری گرمایی یک پروتئین در اثر افزایش دما به‌وسیله شبیه‌سازی دینامیک مولکولی استفاده شوند.
