جستجو در مقالات منتشر شده
۱ نتیجه برای پروتئین Fstl۱
شهربانو جعفری، رحمان امام زاده، محبوبه نظری، محمدرضا گنجعلی خانی،
دوره ۱۴، شماره ۴ - ( ۶-۱۴۰۲ )
چکیده
هدف: پروتئین شبه فولیستاتین ۱ (FSTL۱) نقش مهمی در تنظیم بقای سلول، تکثیر، تمایز، مهاجرت و تعدیل سیستم ایمنی بدن برعهده دارد. دمین FK این پروتئین دارای ۱۰ باقیمانده سیستئین محافظت شده می‌باشد که ۵ پیوند دی سولفیدی تشکیل می‌دهند. با وجود مطالعات گسترده در مورد عملکرد FSTL۱، اطلاعات ساختاری محدودی از این مولکول مهم زیستی در دسترس می‌باشد. به نظر می‌رسد افزایش دانش ما در این زمینه باعث بهبود کاربردهای زیست فناوری این پروتئین مهم با ارزش بالینی شود.
مواد و روش‌ها: با استفاده از سرور SWISS-MODEL و با استفاده از ساختار کریستالی دمین FK پروتئین FSTL۱ موش با کد (PDB: ۶jzw) به عنوان الگو، مدل های ساختاری دمین FK پروتئین FSTL۱ انسانی تهیه شد. در مرحله بعد ساختارهای حاصل با استفاده از نرم افزار Swiss-PDB Viewer ۴,۱۰، Chimera۱,۱۲، نمودار راماچاندارن و سرور PDBSUM، از نظر فاصله دو باقیمانده سیستئین، محدوده خطای مدل‌سازی و تشکیل باندهای دی‌سولفیدی بررسی شدند. سپس شبیه سازی دینامیک مولکولی با استفاده از بسته نرم افزاری AMBER و با میدان نیروی ff۱۴SB انجام شد.
نتایج: نتایج نشان داد که دمین FK فاقد پیوند دی سولفیدی دارای ریشه میانگین مجذور انحراف‌ها (RMSD) و ریشه میانگین مجذور نوسانات (RMSF) ، بالاتری از دمین FK طبیعی است. علاوه براین، شعاع ژیراسیون در دمین فاقد پیوند دی سولفیدی، بطور قابل توجهی کمتر از دمین FK طبیعی است. نتایج حاصل بیان می‌کند که پیوندهای دی‌سولفیدی دمین FK در پایداری تاخوردگی ساختاری پروتئین نقش دارد و حذف این پیوندها باعث افزایش انعطاف‌پذیری ساختاری این دمین می‌شود.
