---

چکیده- سوختگی غلاف برنج که توسط قارچ Rhizoctonia solani ایجاد میشودیکی ازمخرب ترین بیماری های برنج درسرتاسرجهان است. روش متداول مبارزه بااین بیماری استفاده ازقارچ کش هااست که مشکلات جدیدی درپی دارد. بنابراین آشنایی با مکانیسم های سلولی ومولکولی میانکنش ما بین پاتوژن ومیزبان درمدیریت بیماری وبه کارگیری روش های موثر کنترل بیماری ضروری می باشد. دراین تحقیق باا ستفاده ازابزار بیوانفورماتیک وRT-PCR ژن کدکننده پروتئین پیتا(Pita)درسه سویه جغرافیایی مختلف، R۱, A۲ وT۲ ازایران، شناسایی شد . توالی های ابتدای ' ۵ ازژن پیتا درسویه های موردمطالعه درنواحی اینترونی ۱۰۰٪ ودرنواحی اگزونی ۹۹٪ تشابه داشتندکه احتمال دخا لت این ژن دربیماری زایی را مطرح می سازد. ازسوی دیگر احتمال ترشحی بودن آن با استفاده از مطالعه بیوانفورماتیک و نرم افزار SignalP پیش بینی شد که باتوجه به شباهت زیاد(۹۸٪) آن با ژن پیتادر Magnaporthe oryzae احتمال افکتور بودن این ژن در ریزوکتونیا را افزایش می دهد. برای اطمینان از این امر، تعیین توالی کامل ژن ومطالعه بیان آن در میانکنش گیاه- پاتوژن پیشنهاد می شود . کلید واژگان: Rhizoctonia solani ، پپتید راهنما، بلاست برنج، افکتور

---

پروتئین اکتیوینA متشکل از دو دایمر βA بصورت یک پری-پرو-پروتئین با طول ۴۲۶ آمینواسید سنتز می شود که پس ازحذف بخشهای پری و پرو، پروتئین بالغ با طول ۱۱۶ آمینواسید حاصل می‌شود. این پروتئین که اولین بار از مایع فولیکولی گوسفند بعنوان یک محرک قدرتمند برای تولید هورمون FSH جداسازی شد، دارای عملکردهای گوناگونی مثل حفظ و بقای سلول های عصبی، آپوپتوز، رشد و تمایز در انسان می باشد. از آنجاییکه پروتئین اکتیوینA دارای کاربردهای متعددی در زمینه پزشکی مانند تمایز سلول های بنیادی، ترمیم زخم، درمان بیماری های تحلیل عصبی مانند آلزایمر و ...است برای اولین‏بار در این تحقیق در سه سویه‏ی متفاوت باکتری E.coli بیان شد. از آنجاییکه پروتئین مذکور در ساختار فعال و عملکردی خود دارای پیوندهای دی‏سولفیدی است، محیط احیا کننده‏ی سیتوپلاسم E.coli برای بیان آن مناسب نمی‌باشد لذا، محیط اکسید کننده‌ی پری‏پلاسم جهت تولید آن همراه با تاخوردگی صحیح مورد توجه قرار گرفت. در این تحقیق، cDNA ژن اکتیوین A انسانی بدست آمده از بانک اطلاعاتی NCBI پس از بهینه‌سازی رمزه به همراه پپتید نشانه تغییریافته آنزیم آلفا آمیلاز باکتری باسیلوس لیکنی فورمیس بومی ‌ایران در وکتور بیانی pET۲۱b(+)، ساب کون و سپس به روش ترنسفورماسیون به سویه‌های BL۲۱(DE۳)pLysS ،BL۲۱(DE۳)Rosetta gami و BL۲۱(DE۳) انتقال یافت. پس از بیان همزمان با استفاده از القاگر IPTG ، محتوای پروتئینی استخراج شده از هر سه سویه‏ با استفاده از تکنیکهای SDS-PAGE ، دات بلات و وسترن بلات با یکدیگر مقایسه گردید. نتایج نشان دهنده بیان در هر سه سویه باکتریایی بویژه در Rosetta gamiو DE۳ می باشد.

---

اندواستاتین رشد و پیشرفت تعداد زیادی از تومورها را از طریق اتصال به پروتئین‌های موجود در سطح سلول‌های اندوتلیال و ماتریکس خارج سلولی مانند اینتگرین، هپارین، ماتریکس متالوپروتئیناز۲ و ترانس گلوتامیناز۲ سرکوب می‌نماید. در سطح اندواستاتین یک موتیف غنی از آرژنین وجود داشته که جهت اتصال به برخی از پروتئین‌های مذکور ضروری هستند. نشان داده شده است که پپتید ۲۷ آمینواسیدی مشتق از اندواستاتین مسئول اعمال ضد رگزایی و ضد توموری آن است و جهش هیستیدین‌های متصل شونده به Zn فعالیت آن را تا حد زیادی کاهش می‌دهد. در مطالعه حاضر با توجه به اهمیت لوپ متصل شونده به Zn در انتهای آمین و آرژنین ۲۷ در انتهای کربوکسیل، پپتیدهایی مطابق با این ناحیه و یک فرم جهش یافته حاوی جهش ایزولوسین ۲۶ به آرژنین سنتز شدند و ساختار و میانکنش آنها با ماتریکس متالوپروتئیناز۲ و ترانس گلوتامیناز۲ با استفاده از روش‌های طیف سنجی فلوئورسانس، شبیه سازی دینامیک مولکولی و داکینگ مولکولی بررسی گردید. هدف از این مطالعه بررسی اثر کنار هم قرار گرفتن دو آمینواسید آرژنین با بار مثبت بر ساختار و میانکنش این قطعه از اندواستاتین بود. نتایج نشان دادند که قرار گرفتن دو آرژنین کنار یکدیگر در انتهای کربوکسیل موجب افزایش نوسانات در کل ساختار پپتید، تغییر ناحیه لوپ متصل شونده به یون Zn در انتهای آمین و منفی‌تر شدن انرژی اتصال پپتید به ماتریکس متالوپروتئیناز۲ و ترانس گلوتامیناز۲ می‌گردد. می‌توان چنین استنتاج نمود که دافعه آرژنین‌های با بار مثبت در انتهای کربوکسیل موجب القای تغییرات کانفورماسیونی در کل ساختار و بخش لوپ انتهای آمین گردیده است.

---

​هدف مطالعه حاضر استخراج ژلاتین از پوست فیل ماهی پرورشی در درجه حرارتهای مختلف، سپس آبکافت توسط آنزیم پروتئازی آلکالاز و در نهایت سنجش دامنه وزن مولکولی پپتیدها، ترکیب اسیدآمینه و ارزیابی فعالیت ضداکسایشی آبکافت ها بوده است.

---

اهداف: به‌دلیل ظهور مقاومت‌های دارویی در سلول‌های سرطانی علیه داروهای رایج، امروزه توجه زیادی به توسعه داروهای ضدسرطان با مکانیزم‌های عملکرد جدید معطوف شده است. پارداکسین یک پلی‌پپتید نوروتوکسیک با خاصیت دوگانه‌دوستی است. هدف تحقیق حاضر بررسی برهمکنش پپتید ضدمیکروبی پارداکسین با غشای دولایه DPPC (متشکل از ۱و۲- دی‌پالمیتوئیل-اس‌ان-گلیسرو-۳-فسفاکولین) مدل با استفاده از شبیه‌سازی‌های دینامیک مولکولی بود.
مواد و روش‌ها: در مطالعه شبیه‌سازی حاضر شبیه‌سازی‌ها برای محیط‌های غشایی مختلف تحت شرایط pH خنثی طراحی شد. ابتدا سیستم عامل لینوکس برای نصب نرم‌افزار گرافیکی VMD ۱.۸.۶ (دینامیک مولکولی ویژوال) به ‌کار رفت. سپس نرم‌افزار گرومکس ۴.۵.۵ برای انجام همه شبیه‌سازی‌ها استفاده شد. ساختار pdb پپتید مورد نظر (۱XC۰) از بانک اطلاعاتی پروتئین تهیه شد و در شبیه‌سازی پپتید- لیپید از دولایه لیپیدی DPPC استفاده شد.
یافته‌ها: در مدت ۵۰۰نانوثانیه شبیه‌سازی، پپتید به داخل غشا نفوذ کرد. در سیستم DPPC تعداد پیوندهای هیدروژنی بین پپتید و دولایه لیپیدی ابتدا افزایش پیدا کرد و سپس تا پایان شبیه‌سازی تقریباً ثابت باقی ماند و متناسب با تعداد پیوندهای هیدرژنی بین پپتیدها و آب به‌مرور زمان کاهش پیدا کرد. پارداکسین با سطح غشا تماس و به غشا وارد شد. در حضور پپتید، ضخامت غشا و محدوده هر لیپید کاهش ولی ضریب نفوذ غشا افزایش یافت.
نتیجه‌گیری: مکانیزم عمل پارداکسین به ساختار دولایه غشایی وابسته است، به‌طوری که پپتید پارداکسین با سطح غشای دولایه لیپیدی DPPC تماس و به آن وارد می‌شود.

---

مقدمه: هورمون رشد، یک رشته پلی‌پپتید غیرگلیکوزیله ترشحی از سلول‌های غدد هیپوفیز همه مهره‌داران است که تنوع وسیعی از فعالیت‌های زیستی را دارا بوده و با توجه به اهمیت این هورمون و کاربردهای درمانی مهم و متنوع آن در پزشکی، تولید نوترکیب آن می‌تواند از درجه اهمیت بالایی برخوردار باشد. در دهه‌های اخیر، مهندسی پروتئین و مهندسی ژنتیک سبب شده است که میزان بالایی از سطح بیان و تولید این پروتئین در میزبان‌های مختلفی از جمله باکتری اشریشیاکلی حاصل شود و با تکنیک‌های جدید، خالص‌سازی و سنجش هورمون تولیدی به‌آسانی انجام گیرد. بنابراین هدف پژوهش مروری حاضر، بررسی تولید هورمون رشد انسانی نوترکیب (rhGH) و چالش‌های پیش رو انجام گرفت.
نتیجه‌گیری: از جمله مشکلاتی که در مسیر بیان و تخلیص هورمون رشد انسانی می‌توان به تولید اجسام توده‌ای در بیان پروتئین‌های نوترکیب در سیتوپلاسم سلول‌ها، آلودگی‌های ناشی از پروتئین‌های میزبان، ریکاوری پایین پروتئین از این توده‌ها، ترشح کم پروتئین‌ها به فضای پری‌پلاسمی، هزینه بالای تولید مخصوصاً در مرحله تخلیص و غیره اشاره کرد. به‌علت عدم نیاز به گلیکوزیله‌شدن این هورمون و نیز راندمان بالا و سادگی کار، سیستم‌های باکتریایی مخصوصاً اشریشیاکلی اقتصادی‌ترین و موثرترین سیستم‌ها در بیان پروتیئن‌های هترولوگ هستند و می‌توان عنوان کرد که باکتری اشریشیاکلی کارآمدترین میزبان برای تولید هورمون رشد انسانی نوترکیب است. مرحله خالص‌سازی هورمون معمولاً پرهزینه‌ترین مراحل تولید محسوب می‌شود. از این رو یک طراحی مطلوب به‌منظور داشتن بالاترین میزان ریکاوری پروتئین هدف همراه با حذف همه آلودگی‌ها از محصول نهایی و کاهش مراحل تخلیص مورد نیاز است.

---

---

---

پیسیدین در از بین بردن میکروارگانیسم ها اعم از باکتری، قارچ، ویروس، انگل طیف گسترده ای دارد و دارای فعالیت قوی ضدتوموری است و در افزایش ایمنی ذاتی نقش دارد و لذا در برابر باکتری ها مقاومت ایجاد نمی کند؛ بنابراین از اهمیت بالایی در آبزی پروری برخوردار است. در این پژوهش کلونینگ ژن پیسیدین ماهی شانک سر طلایی (Sparusaurata) در وکتور pTZ۵۷R/T صورت گرفت. محصول اتصال به سلول های مستعد باکتری E. coli سویه DH۵α منتقل شدند. از تک کلنی های مشاهده شده در پلیت آمپی سیلین، استخراج پلاسمید انجام گرفت. تا^ءیید صحت تک کلنی های رشد یافته در این پژوهش، با روش های PCR مستقیم و تعیین توالی انجام گردید. قطعه تکثیر شده cDNA ژن پیسیدین ماهی شانک سرطلایی متشکل از ۳۱۰ نوکلئوتید و ۵۷ آمینواسید است. نتایج حاصل از این پژوهش نشان داد که ژن پیسیدین در وکتور pTZ۵۷R/T با موفقیت کلون گردیده است. مقایسه توالی نوکلئوتیدی ژن پیسیدین در این پژوهش شباهت بالایی را با پیسیدین ۵ گونه Morone chrysops نشان داد. مقایسه توالی آمینواسیدی سیگنال پپتید پیسیدین کاملا مشابه با Dicentracin-like همین گونه ثبت شده در بانک ژنی بوده و توالی پپتید بالغ پیسیدین تنها در سه آمینواسید با Pleorocidin-like گونه Poesila farmosa و Dicentracin-like گونه Sphaeramia orbicularis شباهت دارد. این پژوهش می تواند گامی برای مطالعات بعدی پپتید پیسیدین باشد.

---

در این تحقیق ضایعات سر میگوی وانامی تهیه و بصورت آنزیمی با کمک آنزیم آلکالاز (L ۴/۲( هیدرولیز و با اولترافیلرهای با اندازه چشمه ۱۰ کیلو دالتون فرکشن بندی شد. فرکشن مورد نظر بر اساس روش ژلاسیون یونی (کیتوزان و تری پلی فسفات) در کپسول های نانوکیتوزان بر اساس غلظت های ۱ و ۲ میلیگرم بر میلی لیتر کیتوزان، نسبت های مختلف کیتوزان:تری پلی فسفات و غلظت های مختلف فرکشن پپتیدی شامل ۱، ۵ و ۱۰ میلی گرم در میلی لیتر بهینه سازی شد. درجه هیدرولیز و طول پپتیدهای بدست آمده از هیدرولیز آنزیمی محاسبه شد. اندازه، پتانسیل زتا و متوسط قطر و توزیع اندازه ذرات توسط دستگاه انکسار نور پویا بررسی شدند. ساختار و شکل نانوکپسول ها شامل عکس برداری میکروسکوپ الکترونی روبشی (SEM) و طیف مادون قرمز (FTIR) انجام شد. اندازه ذرات در غلظت ها و تمیار های مختلف متنوع و در محدوده ۳۰ تا ۱۵۰ نانومتر بود. بهترین نتیجه حاصل از بهینه سازی کپسولیشن در تیمار نسبت ۲:۱ کیتوزان به پلی فسفات و غلظت ۱۰ میلی گرم بر میلی لیتر بدست آمد. اندازه، شاخص پراکندگی، پتانسیل زتا و اندازه نانوکپسول ها در شرایط بهینه مورد نظر به ترتیب ۰٫۳۷۵،۲۰۲ و ۱۳/۳۰ نانومتر بودند و شرایط نگهداری در دمای ۲۰- درجه سانتیگراد تاثیر چندانی بر کیفیت نانوکپسول ها نداشت. با توجه به کارایی بالا (۱۸/۰±۰۴/۹۱ درصد) کیتوزان می تواند برای نانکپسوله کردن فرکشن پپتیدی کوچکتر از ۱۰ کیلودالتون مورد استفاده قرار گیرد.

---

---

---

هدف: واکسن های DNAیی برای ایجاد ایمنی در مقابل عوامل بیماری زای مختلف اعم از انگل ها و ویروس ها به طور گسترده مورد استفاده قرار گرفته اند. توانایی DNA واکسن برای القای پاسخ ایمنی قوی بستگی به میزان بیان پروتئین کد شده در سلول های یوکاریوتی دارد. بنابراین بهینه سازی روش انتقال DNA پلاسمیدی به عنوان یکی از مراحل مهم در افزایش بیان پروتئین مورد نظر برای پیشبرد واکسیناسیون DNAیی مهم است. اخیراً ناقلین غیرویروسی از قبیل پلیمرها و پپتیدهای کاتیونی به عنوان سیستم های انتقال ﻣﺆثر ژن به داخل سلول های یوکاریوتی شناخته شده اند. در این بررسی، کارایی ترانسفکشن ژن E۷ ویروس پاپیلومای انسانی نوع ۱۶ توسط دو ناقل غیرویروسی در شرایط آزمایشگاهی ارزیابی شد. مواد و روش ها: ساختار DNAیی کدکننده ژن E۷ ویروس پاپیلومای انسانی نوع ۱۶ (pEGFP-E۷) در مقیاس زیاد با خلوص بالا تهیه شد. سپس از دو سیستم انتقالی شامل پلیمر پلی اتیلن ایمین با وزن ملکولی ۲۵ کیلودالتون و هیبرید پلیمر- پپتید به صورت کونژوگه PEI۶۰۰-Tat برای ترانسفکشن DNA پلاسمید حاوی ژن E۷ در شرایط آزمایشگاهی استفاده شد. نتایج: در این تحقیق مشخص شد ترانسفکشن ژن E۷ که توسط هر دو سیستم انتقالی پلی اتیلن ایمین ۲۵ کیلودالتونی و PEI۶۰۰-Tat انجام می شود. مقایسه میزان سلول های COS-۷ ترانسفکت شده توسط این دو سیستم انتقالی نشان داد که کارایی پلی اتیلن ایمین به صورت مجزا بیشتر از فرم کونژوگه آن با پپتید Tat است. نتیجه گیری: در این بررسی نشان داده شد که کارایی ترانسفکشن ژن E۷ با سیستم انتقالی پلی اتیلن ایمین در مقابل سیستم PEI-Tat در شرایط آزمایشگاهی بیشتر است اما باید در نظر داشت که سمیت پلی اتیلن ایمین مانع استفاده از آن در شرایط زنده می شود. بنابراین با توجه به سمیت کمتر سیستم انتقالی PEI۶۰۰-Tat و انتقال ﻣﺆثر DNA پلاسمید توسط آن، بررسی کارایی این سیستم جدید در شرایط زنده دارای اهمیت زیادی است.

---

در این تحقیق، در ابتدا ماهی پنجزاری باله نارنجی (Leiognathus bindus) توسط آنزیم آلکالاز با نسبت آنزیم به سوبسترای ۱۰۰:۱ به مدت ۳۰۰ دقیقه هیدرولیز و درجه هیدرولیز طی ۵ ساعت اندازه‌گیری شد. هم‌چنین نمونه هیدرولیز شده در زمان ۲۴۰ دقیقه هیدرولیز توسط غشا‌های الترافیلتر با وزن‌های ۳، ۱۰ و ۳۰ کیلودالتون جداسازی شد و ۴ جزء پپتیدی به‌دست آمد. در ادامه، خاصیت ضد‌اکسیدانی (مهارکنندگی رادیکال‌های آزاد DPPH و ABTS) پروتئین هیدرولیز شده در زمان‌های مختلف هیدرولیز و هم‌چنین فراکسیون­های پپتیدی اندازه‌گیری شد. درجه هیدرولیز در زمان ۲۴۰ دقیقه پس از هیدرولیز بالاترین میزان را به خود اختصاص داد (۱۱/۲± ۴۳/۵۵%). پروتئین هیدرولیز شده ماهی دارای مقدار بالایی از اسیدهای آمینه آب‌گریز بود (۶/۵۰%) که عامل ایجاد خاصیت ضداکسیدانی می‌باشند. نتایج مهار رادیکال DPPH نیز نشان داد که بالاترین میزان مهار‌کنندگی در زمان ۲۴۰ دقیقه هیدرولیز مشاهده شد (۴۶/۱± ۵۹/۷۵%). هم‌چنین، جزء پپتیدی با وزن مولکولی ۱۰-۳ کیلودالتون دارای خاصیت مهارکنندگی بالاتری نسبت به سایر فراکسیون­ها بود (۹۶/۲± ۵۸/۸۰% در غلظت ۵ میلی‌گرم بر میلی‌لیتر). بر اساس میزان مهار رادیکال آزاد ABTS، بالاترین میزان مهار‌کنندگی در زمان ۲۴۰ دقیقه هیدرولیز با میزان ۶۳/۰± ۵۴/۵۰% گزارش شد. هم‌چنین در بین همه اجزای پپتیدی، جزء پپتیدی با وزن مولکولی ۱۰-۳ کیلودالتون به طور معنی‌داری دارای قدرت مهارکنندگی بالاتری نسبت به سایر اجزای پپتیدی بود (درصد مهار‌کنندگی ۴۴/۰± ۵۸/۸۴% در غلظت ۵ میلی‌گرم بر میلی‌لیتر). نتایج این بررسی نشان داد که پپتیدهای حاصل از هیدرولیز آنزیمی ماهی پنجزاری باله نارنجی می­تواند به عنوان یک ضداکسیدان طبیعی در فرمولاسیون غذاداروها مورد استفاده واقع گردد.

---

در مطالعه حاضر، کیس‌پپتین-۱ ماهی قرمز با استفاده از روش سنتز فاز جامد و بر اساس به توالی ژن کیس-۱ ماهی قرمز (Carassius auratus  سنتز شد. سپس جهت بهبود فعالیت زیستی، گروه استیل به باقیمانده تیروزین انتهای آمینی اضافه شد. پپتید سنتز شده (موسوم به ACKiss۱) به روش RP-HPLC خالص‌سازی و ساختمان آن با استفاده از طیف سنجی جرمی ESI تأیید شد. جهت تعیین فعالیت زیستی، پپتید ACKiss۱، کیس‌پپتین­ طبیعی (KISS۱) و هورمون GnRH تجاری رایج به ماهی قرمز تزریق شده و برخی از پارامترهای مهم فیزیولوژی تولیدمثل این ماهی مورد مطالعه قرار گرفت.  ACKiss۱ و Kiss۱ با دوز ۱۰۰ میکروگرم بر کیلوگرم وزن بدن ماهی و هورمون GnRH با دوزهای ۱۰۰ و ۲۰۰ میکروگرم بر کیلوگرم وزن بدن تزریق شدند. ۶ ساعت بعد از تزریق خون‌گیری انجام شد و هورمون­های جنسی در پلاسما اندازه‌گیری شدند. ۲۴ ساعت بعد از تزریق در یک گروه از ماهی‌ها شاخص‌های تولیدمثلی اندازه‌گیری شد. در گروه دیگری از ماهی‌ها ۲۴ ساعت بعد تزریق بافت تخمدان و مغز برای مطالعات بافت‌شناسی و بیان ژن‌های (cyp۱۹b، gpr۵۴a و kiss۱) جدا گردید. نتایج نشان داد که تغییرات قابل‌توجهی در پارامترهای بیوشیمیایی رخ داده است. همچنین، بیان ژن‌های kiss۱، cyp۱۹b و gpr۵۴a در نمونه های بافت مغز و هم در بافت تخمدان در تیمار ACKISS۱  نسبت به تیمار Kiss۱ افزایش قابل توجهی را نشان داد. همچنین در بافت‌شناسی تخمدان مشخص شد که تحت تأثیر کیس‌پپتین و GnRH تعداد اووسیت‌های رسیده به‌صورت معنی‌داری افزایش پیدا کرده است.
 

---

خلاصه. گیرنده فریزلد۷ FZD۷)) به‌عنوان یک هدف نوظهور برای درمان سرطان‌هایی است که در آن‌ها مسیر Wnt وابسته‌به بتاکاتنین به طور نا‌به جا فعال می‌شود. این گیرنده تراغشایی، در بسیاری سرطان‌ها چون سرطان پستان و سرطان تخمدان دچار افزایش بیان می‌شود و بنابراین هدف‌گیری اختصاصی آن دارای اهمیت است. از سوی دیگر، یکی از مکانیسم‌های پیشنهادی برای تأثیرات ضد سرطانی ‌‌پپتید نیتریورتیک دهلیزی (ANP) که در ابتدا به عنوان یک هورمون قلبی شناخته شده بود، مهار مسیر Wnt وابسته‌به بتاکاتنین از طریق یک فرآیند وابسته‌به FZD است، این در حالی است که مکانیسم مولکولی این مهار مشخص نیست. در این مطالعه، ما با استفاده از روش‌های محاسباتی شامل مدل‌سازی، داکینگ و شبیه‌سازی دینامیک مولکولی و همچنین طراحی یک سیستم سلولی با قابلیت ردیابی سینتیک مسیر Wnt وابسته‌به بتاکاتنین، توانستیم مکانیسم تأثیر این پپتید را بررسی کنیم. نتایج محاسباتی ما نشان می‌دهد  ANP می‌تواند به‌طور مستقیم با گیرنده FZD۷ میان‌کنش دهد و همچنین، جایگاه اتصال آن با دمین انتهای کربوکسیل لیگاند Wnt (Wnt-CTD) دارای همپوشانی است. یافته‌های مطالعات خاموش‌سازی ژن، وابستگی فعالیت مسیر Wnt-بتاکاتنین را در سیستم سلولی به گیرنده FZD۷ تایید می‌کند. از طرف دیگر، کاهش محتوای بتاکاتنین و در واقع فعالیت مسیر Wnt-بتاکاتنین در سلول‌های تیمار‌شده با Wnt و ANP در مقایسه با کنترل معنی‌دار است. در نهایت، نتایج ما نشان می‌دهد پپتید ANP این قابلیت را دارد تا به‌عنوان یک چارچوب برای طراحی پپتید‌های اختصاصی، علیه گیرنده FZD۷ به کار رود.

---

چکیده در پژوهش حاضر پروتئین هیدرولیز شده، از امعاء و احشاء گوسفند (معده و روده) با به کارگیری آنزیم آلکالاز (۲,۴ L) تولید شد. اثر متغیرهای دما (۴۰، ۴۵، ۵۰ و ۵۵ درجه سانتی‌گراد)، زمان (در شش سطح) و نسبت آنزیم به سوبسترا (۳۰، ۶۰ و ۹۰ واحد آنسون)، بر میزان درجه هیدرولیز و فعالیت آنتی اکسیدانی در قالب آزمون فاکتوریل بررسی شد. بیشترین میزان درجه هیدرولیز در ۴۵ درجه سانتی‌گراد، زمان هیدرولیز ۱۸۰ دقیقه و میزان آنزیم ۹۰ واحد آنسون/ کیلوگرم سوبسترا حاصل شد (p< ۰.۰۵). میزان درجه هیدرولیز تحت شرایط حاصل ۹۲/۳۶% بود. برای ارزیابی فعالیت آنتی اکسیدانی، فعالیت مهار رادیکال آزاد DPPH، قدرت احیاء کنندگی یون فریک و اثر پروتئین هیدرولیز شده بر پایداری روغن سویا اندازه‌گیری شد.آزمون‌های اندازه‌گیری فعالیت آنتی اکسیدانی در دمای ثابت ۴۵ درجه سانتی‌گراد انجام شدند. بیشترین میزان فعالیت مهار رادیکال آزاد DPPH و قدرت احیاء کنندگی یون فریک به ترتیب در زمان های ۱۵۰ و ۱۸۰ دقیقه و میزان آنزیم ۹۰ واحد آنسون به دست آمد (P< ۰.۰۵). نتایج نشان می دهد که پروتئین هیدرولیز شده­ی امعاء و احشاء گوسفند می­تواند به عنوان یک منبع آنتی اکسیدان طبیعی، جایگزین مناسبی برای آنتی اکسیدان­های سنتزی قلمداد گردد.  

---

---

هدف: واکسن‏های متعددی علیه ویروس نقص ایمنی اکتسابی انسان بررسی شده‏اند؛ اما هیچ‏کدام از واکسن‏ها به‏عنوان واکسن ضد ایدز مورد تأیید قرار نگرفته‏اند. یک راه‏کاری که بتوان پاسخ ایمنی را علیه بیماری‏زاها تقویت نمود، به‏کارگیری یک واکسن چند اپی‏توپی است. این استراتژی علیه واکسن‏های متعددی به‏کار گرفته شده است و پاسخ‏های ایمنی را بهبود بخشیده است. مواد و روش‏ها: در این تحقیق یک پپتید الحاقی چند اپی‏توپی شامل قسمت‏هایی از P۲۴ و Nef ویروس نقص ایمنی اکتسابی انسان به‏عنوان کاندید واکسن به موش‏ها تزریق شد و سپس پاسخ‏های ایمنی همورال با سنجش تیتر آنتی‏بادی کل و تعیین زیرکلاس‏های IgG به کمک الایزا مشخص شد. همچنین سنجش پاسخ‏های ایمنی سلولی با بررسی پاسخ‏های تکثیری سلول‏های طحالی با استفاده از MTT و سلول‏کشی با روش آزمایش لاکتات دهیدروژناز بررسی شد. در نهایت الگوی سیتوکین‏های اینترفرون گاما و اینترلوکین-۴ نیز به کمک الایزا مشخص شد. نتایج: نتایج پژوهش حاضر بیانگر آنست که واکسن کاندید باعث تحریک پاسخ تکثیری لنفوسیت‏های طحالی موش شده و همچنین پاسخ‏های سلول‏کشی قدرتمندی را نیز القا نموده است. بررسی پاسخ ایمنی همورال نشان داده است که واکسن کاندید باعث تولید آنتی‏بادی اختصاصی شده که اغلب از زیرکلاس IgG۲a است. همچنین بررسی الگوی سیتوکینی نشان داده است که ترشح اینترفرون گاما پاسخ غالب بوده است. نتیجه‏گیری: به‏کارگیری اپی‏توپ‏های ایمونوژن و حفاظت شده از P۲۴ و Nef موجب القای پاسخ‏های ایمنی همورال و سلولی قدرتمندی شده است و می‏توان کاندیدی برای مطالعات بیشتر در مدل‏های حیوانی

---

چکیده هدف از این پژوهش هیدرولیز آنزیمی پروتئین کنجاله روغنی دانه کدو  (Cucurbitapepo)توسط آنزیم پپسین به منظور دستیابی به پپتیدهای زیست فعال دارای حداکثر قدرت ضداکسایش بود. به این منظور در این مطالعه از روش سطح پاسخ[۱] و طرح مرکب مرکزی[۲] با سطوح متغیرهای مستقل: غلظت آنزیم ۲-۱%، زمان هیدرولیز ۵-۲ ساعت و دمای ۴۰-۳۰ درجه سانتی­گراد استفاده شد. نتایج نشان داد که پپتیدهای تولیدی در شرایط غلظت ۱% آنزیم، دمای ۳۰ درجه سانتی­گراد و زمان هیدرولیز ۲ ساعت نسبت به سایرین قدرت ضداکسایش بیشتری داشتند. میزان خاصیت ضداکسایش پپتیدهای تولیدی در شرایط بهینه (۰۷/۸۲%) تا حدود زیادی مشابه با میزان ارائه شده توسط نرم­افزار (۳۱/۸۰%) بود. مقدار R^۲ و R^۲تعدیل شده برای خاصیت مهار رادیکال ۲و۲ دی فنیل-۱-پیکریل هیدرازیل (DPPH)[۳] به ترتیب ۹۵۲۲/۰ و ۹۰۹۲/۰ توسط نرم افزار تخمین زده شد. بر اساس نتایج بدست آمده، از طریق بهینه سازی شرایط هیدرولیز پروتئین دانه کدو می­توان به پپتیدهای زیست فعال با قابلیت بالای مهار رادیکال DPPH دست یافت.  
[۱] .Response Surface Method [۲].Central Composite Design [۳] ,۲,۲-diphenyl-۱-picrylhydrazyl