جستجو در مقالات منتشر شده
۲ نتیجه برای چاپرون
نوشین گرجی زاده، محمدباقر شاهسونی، فائزه موسوی موحدی، رضا یوسفی،
دوره ۱۱، شماره ۲ - ( ۳-۱۳۹۹ )
چکیده
غلظت یون مس در لنز بیماران دیابتی، لنز افراد مسن و لنز بیماران مبتلا به آبمروارید به میزان چشمگیری افزایش مییابد. اسید آسکوربیک که غلظت بالایی در لنز چشم دارد، در حضور یونهای مس اکسید میشود و همزمان با این فرایند اکسایشی رادیکال آزاد در محیط تولید میگردد. محصولات اکسایشی اسید اسکوربیک به همراه قندهای احیا کننده با پروتئینهای لنز برای ایجاد ترکیبات سمی که در کدورت لنز و بروز بیماری آب مروارید نقش مهمی دارند، واکنش میدهند. از طرفی مولکول تیولی گلوتاتیون که یکی از اجزای اصلی سیستم دفاع آنتیاکسیدانی لنز است با یون مس کمپلکس ایجاد کرده و به این ترتیب مانع از تولید گونههای فعال اکسیژنی میگردد.
در این پژوهش ساختار و عملکرد پروتئین آلفا-Bکریستالین نوترکیب انسانی در حضور یونهای مس و گلوتاتیون به روشهای مختلف اسپکتروسکوپی مطالعه شد. نتایج نشان داد که مس ضمن اتصال به آلفا-Bکریستالین تغییرات مهمی در ساختار آن ایجاد کرده که به افزایش شعاع هیدرودینامیکی و افزایش فعالیت چاپرونی آن میانجامد. بر اساس نتایج این پژوهش تغییرات ساختاری و عملکردی که بوسیله یونهای مس در آلفا-Bکریستالین القا میشود به میزان قابل توجهی در حضور گلوتاتیون جلوگیری میشود. بنابراین گلوتاتیون با اتصال به یون مس از اثرات تخریبی آن جلوگیری مینماید. از اینرو نتایج مطالعه حاضر علاوه بر فعالیت آنتیاکسیدانی، نقش حفاظتی جدیدی را برای گلوتاتیون معرفی نموده که این وظیفه در لنزهای با غلظت بالای مس از اهمیت ویژهای برخوردار است.
نسرین کاردان، بهاره دبیرمنش، خسرو خواجه،
دوره ۱۲، شماره ۱ - ( ۱۰-۱۳۹۹ )
چکیده
رسوب پروتئینها در اثر فرآیند تجمعدر درون یا بیرون سلول ها باعث ایجاد بسیاری از بیماری هایعصبی نظیر آلزایمر، تشنج هانتینگتون یا پارکینسون میشود. بیماری پارکینسون پس از آلزایمر دومین بیماری شایععصبی است که طی آن در اثر تجمع اجسام لوی و تخریب نورون های دوپامین اختلالات حرکتی در بیماران به وجود می آید. پروتئین آلفا سینوکلئین حاوی ۱۴۰ اسید آمینه، اصلی ترین پروتئین شناخته شده در تجمعات اجسام لوی است. طی فرآیند تجمع، مونومرهای پروتئینی آلفا سینوکلئینبصورت الیگومر به هم متصل شده و در نهایت بصورت رشته های آمیلوئیدی در می آیند. تاکنون دارویی برای توقف یا به تاخیر انداختن پیشرفت پارکینسون وجود نداشته اما مطالعات بر مکانیسم مولکولی تشکیل آمیلوئیدها و شناسایی مهار کننده های آن در حال افزایش است. بدین منظور در این تحقیق تاثیر دمین BRICHOSحاصل از BRI۲ که می تواند وظایف مختلفی از جمله خاصیت ضد تجمعی داشته باشد بر فرایند تجمع آلفا سینوکلئینبه عنوان پروتئین مدل بررسی گردید. ژن مورد نظر ابتدا بهینه و سنتز گردید و سپس توسط PCRتکثیر گردید. محصول توسط آنزیم های Xho I و Nde۱هضم آنزیمی شده و وارد وکتور بیانیpET۲۸a گردید که به باکتری E.Coliترانسفورم شد. در آخر پپتید مورد نظر با کروماتوگرافی نیکل سفارز تخلیص شد. ژن آلفا سینوکلئین نیزبه صورت مجزا بیان و تخلیص گردید. اثر ضد تجمعی دمینBRICHOSبر فیبریلاسیون آلفا سینوکلئین با استفاده از روش فلورسانس تیوفلاوین Tو تکنیک TEMبررسیشد.
