جستجو در مقالات منتشر شده
۲ نتیجه برای کیتیناز
گیتی امتیازی، سهیلا عباسی،
دوره ۱۱، شماره ۴ - ( ۹-۱۳۹۹ )
چکیده
روند توسعه پایدار محیط زیست و اقتصاد، موجب بحث در مقیاس بزرگ استفاده از زبالههای دریایی شده است. میگو در سالهای اخیر بخش مهمی از صنایع غذایی را تشکیل داده است. زبالههای انباشته شده میگو بدون استفاده مناسب، منجر به نابودی منابع و مشکلات دفع زباله و آلودگی محیط زیست شده است. تخمیر پسماند میگو با میکروارگانیسمها یک روش برای بازیابی مواد بیولوژیکی فعال است. کیتیناز باکتریایی به عنوان آنزیم تجزیه کننده در نظر گرفته میشود، که باندهای گلیکوزیدی را در کیتین میشکند. در این مطالعه باکتریهای تجزیه کننده کیتین از محیطهای متفاوت جدا شده و سپس کارآمدترین انتخاب گردید. سپس با خصوصیات میکروسکوپی، فیزیولوژیکی و خصوصیات مولکولی با تعیین توالی ژن SrRNA۱۶ شناسایی شده و با سویه Bacillus.licheniformis که بیشترین میزان کیتیناز تاکنون از آن گزارش گردیده است، مورد مقایسه قرار گرفت. سویه جدا شده Bacillus.altitudinis شناسایی شد و قادر است کیتیناز مقاوم به حرارت بالا، با فعالیت آنزیم U/mL ۱/۵ در طول ۴ روز بر روی پوست میگو تولید کند، ولی بر روی نوترینت آگار در شرایط عادی رشد نمیکند. بنابراین استفاده از آن آلودگی برای محیط زیست ایجاد نمی کند. در نتیجه میزان فعالیت کیتیناز، روش ساده و ارزان جدا سازی آن، مقاومت بالای آنزیم در شرایط دمایی بالا، فعالیت در محدوده وسیع pH و استفاده از سوبسترای ارزان پوست میگو کیفیت برتر کاربردی این سویه را در تخمیر پوست میگو نشان میدهد.
آزاده بیگمرادی، احمد همایی، روح اله همتی، بهناز صفار،
دوره ۱۲، شماره ۲ - ( ۱۱-۱۴۰۰ )
چکیده
کیتینازها جزء آنزیم های ضروری سخت پوستان می باشند که در چرخه پوست اندازی و هضم کیتین نقش مهمی ایفا میکنند. بر اساس مطالعه حاضر، cDNA رمزگردان کیتیناز از Penaeus mergueinsis با طول bp ۱۴۴۰ شامل ۴۶۷ اسید آمینه با روش PCR تعیین توالی و سپس آنالیز فیلوژنیکی و بیوانفورماتیکی آن انجام شد. توالی جدید در بانک ژنی با شماره دستیابی MT۲۵۰۵۳۹ثبت شد و وزن مولکولی پروتئین حاصل از این توالی KDa ۵۱,۸۴ و نقطه ایزوالکتریک تئوریکال ۴.۷۹ تخمین زده شد. مقایسه توالی آمینواسیدی در بین کیتینازهای پنائید بیشترین شباهت (حدود ۹۷ تا ۹۲ %) به ترتیب با P. mondon chi-۳، F. chinensis، P. vannamei و P. japonicus chi-۳ نشان داد. بررسی های فیلوژنتیکی نشان داد که کیتیناز مطالعه حاضر متعلق به کیتینازهای گروه ۳ میباشد. آنالیزهای الگوی پروتئینی آشکار شده نشان داد که کیتیناز P. mergueinsis شامل دمین کاتالیتیکی Glyco-۱۸ در موقعیت ۲-۳۴۷، یک جایگاه متصل شونده به کیتین پریتروفین A در موقعیت ۴۰۳-۴۵۶، یک پل دی سولفیدی شکل گرفته توسط دو سیستئین در موقعیت ۴۲۱- ۴۳۶، یک دمین متصل شونده به کیتین نوع ۲، جایگاه فعال (۱۱۷FDGLDMDWE۱۲۵)، یک ناحیه غنی از پرولین / ترئونین در موقعیت های ۳۷۶-۴۱۲ و یک جایگاه مفروض N – گلیکوزیلاسیون در موقعیت ۴۲۴- ۴۲۷ (NTSG) می باشد. مطالعه حاضر نشان میدهد که توالی P. mergueinsis حاوی موتیف های کیتیناز فعال و مشابه کیتینازهایی است که قبلا تعیین توالی شده اند و درصورت کلونیگ، بیان و تخلیص احتمالا ویژگی های کارکردی و ساختاری مشابه آنزیم های گونه های مورد اشاره بالا را دارد.
