جستجو در مقالات منتشر شده


۲ نتیجه برای Rbd

مجید صادقی زاده، نرگس معززی طهران خواه،
دوره ۱۵، شماره ۳ - ( ۴-۱۴۰۳ )
چکیده

 همه‌گیری کرونا و مرگ‌ شمار کثیری از انسان‌ها در جهان، شرایط اجتماعی و اقتصادی کشورها را با خطر روبرو کرده است. ویروس SARS-CoV-۲ از خانواده‌ کرونا ویرویده، عامل بیماری کرونا و مسبب شیوع آن در قرن اخیر است.  به دلیل استفاده ویروس کرونای جدید از پروتئین اسپایک سطح خود برای ورود به سلول‌های میزبان و اتصال به پروتئین سطحی ACE۲  برای ورود ماده‌ ژنتیکی و عفونت‌زایی،  مطالعه ناحیه‌ اتصال به گیرنده (RBD) در پروتئین اسپایک برای دانشمندان بسیار مهم است؛ با مهار این پروتئین و ناحیه اتصال به گیرنده‌ آن ، می توان مانع از ورود ویروس به سلول شد. با استفاده از کلونینگ می‌توان ژنهای این ویروس را تکثیر و پروتئین آن را خالص‌سازی کرد. بکارگیری پپتیدهای ضدویروسی  برای درمان بیماری‌ها یکی از روش‌های بسیار کاربردی است و در درمان SARS-CoV-۲، پپتیدهای ممانعت کننده از اتصال RBD به گیرنده ACE۲ ،بسیار مورد توجه دانشمندان است. در تحقیق حاضر، کلونینگ RBD در وکتور بیانی PET۲۸a، بیان پروتئین RBD و فیوژن پروتئین GFP/RBD در میزبان پروکاریوتی انجام شد. به دلیل محلول نبودن این پروتئین در میزبان پروکاریوت ، Column Refolding با شیب اوره با ستون نیکل-آگارز انجام و  پروتئین سنتز شده از طریق تکنیک وسترن بلات تایید شد. از مقالات سه پپتید برای مقایسه‌ اتصال آن‌ها با RBD با استفاده از بیوانفورماتیک کاندید و تمایل اتصالشان به همدیگر با روش داکینگ مولکولی بررسی و مشخص شد می توان از پپتیدهای یاد شده به دلیل اتصال به RBD در صورت تایید میانکش بین آن ها در درمان عفونت این ویروس استفاده کرد.
 

دوره ۲۳، شماره ۱ - ( ۱۰-۱۳۹۸ )
چکیده

اهداف: هنوز درمان قطعی و یا واکسن موثری علیه ویروس مرس ارایه نشده که این امر نشان‌دهنده‌ اهمیت روزافزون مطالعه این ویروس است. در میان پروتئین‌های این ویروس گلیکوپروتئین S به‌علت عملکرد و ساختار آن همواره به‌عنوان یک کاندید اصلی برای تحقیقات واکسن علیه آن مطرح بوده است. هدف مطالعه حاضر نیز بررسی ساختار، عملکرد و خواص ایمنی‌زایی پروتئین S با استفاده از نرم‌افزارهای بیوانفورماتیکی است که نتایج آن می‌تواند راه را برای طراحی واکسنی موثر علیه این ویروس هموار سازد.
مواد و روشها: ۳۵ توالی گلیکوپروتئین S ویروس مرس از بانک ژنی دریافت و تغییرات در سطح اسیدآمینه بررسی شد. علاوه بر این توالی‌ها با نرم‌افزارهای متعددی برای بررسی تغییرات پس ترجمه‌ای مورد آنالیز قرار گرفتند. از نرم‌افزارهای متعددی برای بررسی خواص ایمنی‌زایی و آلرژیک پروتئین استفاده شد و درنهایت ساختار این پروتئین با استفاده از نرم‌افزار SOPMA مورد بررسی قرار گرفت.
یافتهها: بیشترین تغییرات در اسیدآمینه‌های ۹۵، ۱۲۳ و ۶۹۶ نشان داده شد و نتایج نشان‌دهنده وجود چهار اپی‌توپ سلول B در گلیکوپروتئین S بود. همچنین تغییرات پس از ترجمه‌ای از جمله گلیکوزیلاسیون و فسفوریلاسیون در مناطق متعددی یافت شد. این پروتئین فاقد خاصیت آلرژیک بود و قسمت اعظم آن از مارپیچ آلفا تشکیل‌ شده است.
نتیجه‌گیری: گلیکوپروتئین S مخصوصاً در منطقه RBD ناحیه دارای قابلیت بالایی برای تحریک سیستم ایمنی میزبان است و همچنین تمام ویژگی‌ها برای ساخت یک پروتئین نوترکیب از جمله پایداری در سلول‌های میزبان را دارد. استفاده از گلیکوپروتئین S، به‌ویژه ناحیه ، به‌عنوان کاندید مناسبی برای طراحی واکسن پیشنهاد می‌شود.


صفحه ۱ از ۱