جستجو در مقالات منتشر شده
۲ نتیجه برای Rbd
مجید صادقی زاده، نرگس معززی طهران خواه،
دوره ۱۵، شماره ۳ - ( ۴-۱۴۰۳ )
چکیده
همهگیری کرونا و مرگ شمار کثیری از انسانها در جهان، شرایط اجتماعی و اقتصادی کشورها را با خطر روبرو کرده است. ویروس SARS-CoV-۲ از خانواده کرونا ویرویده، عامل بیماری کرونا و مسبب شیوع آن در قرن اخیر است. به دلیل استفاده ویروس کرونای جدید از پروتئین اسپایک سطح خود برای ورود به سلولهای میزبان و اتصال به پروتئین سطحی ACE۲ برای ورود ماده ژنتیکی و عفونتزایی، مطالعه ناحیه اتصال به گیرنده (RBD) در پروتئین اسپایک برای دانشمندان بسیار مهم است؛ با مهار این پروتئین و ناحیه اتصال به گیرنده آن ، می توان مانع از ورود ویروس به سلول شد. با استفاده از کلونینگ میتوان ژنهای این ویروس را تکثیر و پروتئین آن را خالصسازی کرد. بکارگیری پپتیدهای ضدویروسی برای درمان بیماریها یکی از روشهای بسیار کاربردی است و در درمان SARS-CoV-۲، پپتیدهای ممانعت کننده از اتصال RBD به گیرنده ACE۲ ،بسیار مورد توجه دانشمندان است. در تحقیق حاضر، کلونینگ RBD در وکتور بیانی PET۲۸a، بیان پروتئین RBD و فیوژن پروتئین GFP/RBD در میزبان پروکاریوتی انجام شد. به دلیل محلول نبودن این پروتئین در میزبان پروکاریوت ، Column Refolding با شیب اوره با ستون نیکل-آگارز انجام و پروتئین سنتز شده از طریق تکنیک وسترن بلات تایید شد. از مقالات سه پپتید برای مقایسه اتصال آنها با RBD با استفاده از بیوانفورماتیک کاندید و تمایل اتصالشان به همدیگر با روش داکینگ مولکولی بررسی و مشخص شد می توان از پپتیدهای یاد شده به دلیل اتصال به RBD در صورت تایید میانکش بین آن ها در درمان عفونت این ویروس استفاده کرد.
دوره ۲۳، شماره ۱ - ( ۱۰-۱۳۹۸ )
چکیده
اهداف: هنوز درمان قطعی و یا واکسن موثری علیه ویروس مرس ارایه نشده که این امر نشاندهنده اهمیت روزافزون مطالعه این ویروس است. در میان پروتئینهای این ویروس گلیکوپروتئین S بهعلت عملکرد و ساختار آن همواره بهعنوان یک کاندید اصلی برای تحقیقات واکسن علیه آن مطرح بوده است. هدف مطالعه حاضر نیز بررسی ساختار، عملکرد و خواص ایمنیزایی پروتئین S با استفاده از نرمافزارهای بیوانفورماتیکی است که نتایج آن میتواند راه را برای طراحی واکسنی موثر علیه این ویروس هموار سازد.
مواد و روشها: ۳۵ توالی گلیکوپروتئین S ویروس مرس از بانک ژنی دریافت و تغییرات در سطح اسیدآمینه بررسی شد. علاوه بر این توالیها با نرمافزارهای متعددی برای بررسی تغییرات پس ترجمهای مورد آنالیز قرار گرفتند. از نرمافزارهای متعددی برای بررسی خواص ایمنیزایی و آلرژیک پروتئین استفاده شد و درنهایت ساختار این پروتئین با استفاده از نرمافزار SOPMA مورد بررسی قرار گرفت.
یافتهها: بیشترین تغییرات در اسیدآمینههای ۹۵، ۱۲۳ و ۶۹۶ نشان داده شد و نتایج نشاندهنده وجود چهار اپیتوپ سلول B در گلیکوپروتئین S بود. همچنین تغییرات پس از ترجمهای از جمله گلیکوزیلاسیون و فسفوریلاسیون در مناطق متعددی یافت شد. این پروتئین فاقد خاصیت آلرژیک بود و قسمت اعظم آن از مارپیچ آلفا تشکیل شده است.
نتیجهگیری: گلیکوپروتئین S مخصوصاً در منطقه RBD ناحیه S۱ دارای قابلیت بالایی برای تحریک سیستم ایمنی میزبان است و همچنین تمام ویژگیها برای ساخت یک پروتئین نوترکیب از جمله پایداری در سلولهای میزبان را دارد. استفاده از گلیکوپروتئین S، بهویژه ناحیه S۱، بهعنوان کاندید مناسبی برای طراحی واکسن پیشنهاد میشود.