جستجو در:
دوره 14 - شماره 2(بهار ۱۴۰2 - شماره پیاپی :37)
برگشت به فهرست مقالات |
برگشت به فهرست نسخه ها
گروه بیوتکنولوژی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه الزهرا، تهران، ایران ، ab.ghadami@gmail.com
چکیده: (333 مشاهده)
ترانستیرتین یک پروتئین هموتترامر ۵۵ کیلو دالتونی بسیار محافظت شده است که در چندین گونه مهره داران از جمله انسان وجود دارد و در باکتری ها، نماتدها و گیاهان نیز مشاهده میشود. مطالعات قبلی صورت گرفته، نشان میدهد که تعامل مستقیم بین ترانستیرتین و آمیلوئید بتا (عامل بیماری آلزایمر) وجود دارد که منجر به مهار تجمع آمیلوئید بتا، تخریب فیبریلی یا هر دو میشود، در سالهای گذشته، شواهد نشان میدهد که گونههای اولیگومری أمیلوئید بتا که در اثر فرایند تجمع تشکیل شدهاند، سمیتر از فیبریلهای بالغ هستند. مطالعات نشان داده است که چنین واسطه الیگومری نیز توسط میانکنش با پروتئینهای ترانستیرتین تعدیل میشود، هرچند هنوز مکانیسم دقیق اتصال آمیلوئید بتا به پروتئین ترانستیرتین مشخص نشده است. در این مطالعه پس از تخلیص پروتئین ترانستیرتین انسانی، اثرات مهاری پروتئین ترانستیرتین برای تشکیل آمیلوئید بتا به روشهای مختلف نشان داده شد و در نهایت به کمک مطالعات سنجش هیدروفوبیسیته سطحی نقش این میانکنشها در فعالیت چاپرونی ترانستیرتین مورد بررسی قرار گرفت. رسم نمودار اسکاچارد برای بیان کمی میزان آبگریزی سطحی پروتئین (PSH) حاکی از افزایش میزان هیدروفوبیسیته ترانستیرتین پس از اتصال به فرمهای اولیگومری آمیلوئید بتا را دارند. نتایج ارائه شده در این تحقیق بینشی در مورد طبیعت و میانکنش های درگیر در مراحل اولیه تشکیل فیبریل در پروتئین آمیلوئید بتا و نحوه میانکنش آن با ترانستیرتین فراهم میکند. نتایج نشان داد که احتمالا میانکنشهای هیدروفوبیسیته در اتصال مورد مطالعه نقش دارد. با توجه به شباهت سیستمهای تشکیل آمیلوئید، یافتههای توصیف شده میتواند درک عمیقتری از آسیبشناسی بیماریهای آمیلوئیدی ایجاد کند.
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |