دوره 14، شماره 2 - ( 1402 )                   جلد 14 شماره 2 صفحات 0-0 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print

Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Ghadami S A. Effect of amyloid-beta oligomers on surface hydrophobicity of human transthyretin protein. JMBS 2023; 14 (2)
URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-60539-fa.html
قدمی سید ابوالقاسم. تاثیر اولیگومرهای آمیلوئید بتا بر هیدروفوبیسیته سطحی پروتئین ترانستیرتین انسانی. زیست‌فناوری مدرس. 1402; 14 (2)

URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-60539-fa.html

تاثیر اولیگومرهای آمیلوئید بتا بر هیدروفوبیسیته سطحی پروتئین ترانستیرتین انسانی
سید ابوالقاسم قدمی*
گروه بیوتکنولوژی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه الزهرا، تهران، ایران ، ab.ghadami@gmail.com
چکیده:   (810 مشاهده)
ترانستیرتین یک پروتئین هموتترامر ۵۵ کیلو دالتونی بسیار محافظت شده است که در چندین گونه مهره داران از جمله انسان وجود دارد و در باکتری ها، نماتدها و گیاهان نیز مشاهده می­شود. مطالعات قبلی صورت گرفته، نشان می­دهد که تعامل مستقیم بین ترانستیرتین و آمیلوئید بتا (عامل بیماری آلزایمر) وجود دارد که منجر به مهار تجمع آمیلوئید بتا، تخریب فیبریلی یا هر دو می­شود، در سال­های گذشته، شواهد نشان می­دهد که گونه­های اولیگومری أمیلوئید بتا که در اثر فرایند تجمع تشکیل شده­اند، سمی­تر از فیبریل­های بالغ هستند. مطالعات نشان داده است که چنین واسطه الیگومری نیز توسط میانکنش با پروتئین­های ترانستیرتین تعدیل می­شود، هرچند هنوز مکانیسم دقیق اتصال آمیلوئید بتا به پروتئین ترانستیرتین مشخص نشده است. در این مطالعه پس از تخلیص پروتئین ترانستیرتین انسانی، اثرات مهاری پروتئین ترانستیرتین برای تشکیل آمیلوئید بتا به روش­های مختلف نشان داده شد و در نهایت به کمک مطالعات سنجش هیدروفوبیسیته سطحی نقش این میانکنش­ها در فعالیت چاپرونی ترانستیرتین مورد بررسی قرار گرفت. رسم نمودار اسکاچارد برای بیان کمی میزان آبگریزی سطحی پروتئین (PSH) حاکی از افزایش میزان هیدروفوبیسیته ترانستیرتین پس از اتصال به فرم­های اولیگومری آمیلوئید بتا را دارند. نتایج ارائه شده در این تحقیق بینشی در مورد طبیعت و میانکنش های درگیر در مراحل اولیه تشکیل فیبریل در پروتئین آمیلوئید بتا و نحوه میانکنش آن با ترانستیرتین فراهم می­کند. نتایج نشان داد که احتمالا میانکنش­های هیدروفوبیسیته در اتصال مورد مطالعه نقش دارد. با توجه به شباهت سیستم­های تشکیل آمیلوئید، یافته­های توصیف شده می­تواند درک عمیق­تری از آسیب­شناسی بیماری­های آمیلوئیدی ایجاد کند.
 
واژه‌های کلیدی: بیماری‌های تخریب عصبی، ترانستیرتین، فیبریل‌های آمیلوئیدی، آمیلوئید بتا
متن کامل [PDF 1357 kb]   (377 دریافت)    
نوع مقاله: پژوهشی اصیل | موضوع مقاله: بیوتکنولوژی مولکولی
دریافت: 1401/1/14 | پذیرش: 1401/8/30 | انتشار: 1403/3/6
ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA
ارسال پیام به نویسنده مسئول

بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.