دوره 3، شماره 2 - ( 1391 )                   جلد 3 شماره 2 صفحات 79-94 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

The Effect of Enzyme Immobilization on the Activity and Stability of Papain. JMBS. 2012; 3 (2) :79-94
URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-3738-fa.html
ابول پور همایی احمد، سریری ریحانه، حسن ساجدی رضا. اثر تثبیت آنزیمی روی فعالیت و پایداری «پاپایین». زیست‌فناوری مدرس. 1391; 3 (2) :79-94

URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-3738-fa.html


1- هیئت علمی دانشگاه هرمزگان
2- هئیت علمی دانشگاه گیلان
3- هئیت علمی دانشگاه تربیت مدرس
چکیده:   (7643 مشاهده)
پ پاپایین (2.22.4.3EC)، سیستئین پروتئازی با فعالیت کاتالیزوری قابل‌توجه است که امروزه کاربرد گسترده در صنایع دارد. استفاده از پاپایین تثبیت‌شده در بسیاری از فرایندها، مزایایی ارزشمند دارد و در برخی موارد ضروری است. از سیستئین بیشتر برای دست‌یابی به فعالیت مناسب، به عنوان فعال‌کننده پاپایین استفاده می‌شود. از طرفی، برخی از یون‌های دوظرفیتی مانندCa2+  به عنوان مهارکننده این آنزیم عمل می‌کنند. در این پژوهش پس از فعال کردن ژل سفارز6B  به‌وسیله‌ی سیانوژن برومید، برای اتصال کووالان آنزیم، محلول پروتئینی با غلظت mg/ml 5 به ژل فعال اضافه شد. برای مسدودکردن گروه‌‌های فعال آزاد روی ژل که پس از اضافه شدن آنزیم با آن واکنش نداده بودند، از محلول M2 گلیسین استفاده شد. نتایج نشان داد که تثبیت آنزیم روی این بستر موجب پایداری نسبت به زمان، دما، pH‌های بحرانی و همچنین افزایش مقاومت در برابر اثر مهارکنندگی یون‌‌های دوظرفیتی می­شد. دمای بهینه آنزیم تثبیت‌شدهC °20 (از 60 به C°80) از آنزیم آزاد بیشتر بود و pH بهینه نیز از 7 به 8 رسید. شاخص‌های سینتیکی آنزیم (Km و kcat) نیز هنگام تثبیت دچار تغییر شدند. این نتیجه بسیار اهمیت دارد به ویژه اگر بدانیم که تثبیت آنزیم‌ها موجب کاهش فعالیت و کارایی کاتالیتیک آن‌ها می‌‌شود.
متن کامل [PDF 212 kb]   (5116 دریافت)    
نوع مقاله: مقاله مستقل | موضوع مقاله: بیوتکنولوژی|بیوشیمی
دریافت: 1391/4/30 | پذیرش: 1391/8/15 | انتشار: 1391/12/20

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA