1- گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس،
2- دانشیار گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران،
3- استاد گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران ، ranjbarb@modares.ac.ir
چکیده: (4392 مشاهده)
آلفا 1-آنتیتریپسین یک گلیکوپروتئین متشکل از 394 آمینواسید با وزن 52 کیلودالتون میباشد. این پروتئین به طور عمده توسط سلولهای هپاتوسیت سنتز و به بافتهای ریوی ترشح میشود و نقش اساسی در حفاظت بافت ریه در مقابل اثر نوتروفیل الاستاز دارد. از چالشهای عمده در مواجهه با آلفا 1-آنتیتریپسین، ناپایداری ساختاری فرم تا خورده این پروتئین و در نتیجه تجمع آن به صورت پلیمرهای غیرفعال در بافت ریه میباشد. این امر فرد را مستعد ابتلا به بیماریهای مزمن ریوی، آسم شدید و آمفیزم مینماید. یکی از درمانهای رایج برای این اختلال، تزریق داخل وریدی آلفا 1-آنتیتریپسین میباشد. از طرفی، بیماران کاندید دریافت آلفا 1-آنتیتریپسین، دارای علائم اختلال تنفسی هستند و استفاده از بازکنندههای برونش (سالبوتامول) خط اول درمان محسوب میشود. در این مطالعه تخلیص پروتئین توسط روش کروماتوگرافی تمایلی انجام و خلوص آن توسط روش ژل الکتروفورز تأیید شده است. اثر غلظتهای مختلف سالبوتامول بر پلیمریزاسیون آلفا 1-آنتیتریپسین القاء شده توسط حرارت در دمای 60 درجه با روشهای الکتروفورز ژل پلی آکریل آمید غیر دناتوره کننده، پراکندگی دینامیکی نور و دو رنگ نمایی دورانی مورد سنجش قرار گرفته است. فعالیت پروتئین توسط روش تعیین ظرفیت مهاری تریپسین بررسی شده است. نتایج نشان میدهند که سالبوتامول با کاهش انعطافپذیری حلقه مرکزی واکنشگر، سبب کاهش سرعت پلیمریزاسیون و در نتیجه کاهش سرعت از دست رفتن فعالیت در پروتئین آلفا 1-آنتیتریپسین میشود. بنابراین، این افزودنی میتواند گزینه مناسبی برای همراهی پروتئین آلفا 1-آنتیتریپسین و راهکاری مناسب برای درمان بیماریهای وابسته به پلیمریزاسیون این پروتئین باشد.
نوع مقاله:
پژوهشی اصیل |
موضوع مقاله:
بیوتکنولوژی مولکولی دریافت: 1399/6/1 | پذیرش: 1399/6/15 | انتشار: 1399/6/15