دوره 14، شماره 4 - ( 1402 )                   جلد 14 شماره 4 صفحات 0-0 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

jafari S, Emamzadeh R, Nazari M, Ganjalikhany M R. In silico study of the structure of FK domain in follistatin-like protein 1. JMBS 2023; 14 (4)
URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-67544-fa.html
جعفری شهربانو، امام زاده رحمان، نظری محبوبه، گنجعلی خانی محمدرضا. مطالعه‌ی کامپیوتری ساختار دمین FK در پروتئین شبه فولیستاتین 1. زیست‌فناوری مدرس. 1402; 14 (4)

URL: http://biot.modares.ac.ir/article-22-67544-fa.html


1- دانشجوی دکترای بیوشیمی، گروه زیست شناسی سلولی مولکولی و میکروبیولوژی، دانشکده علوم و فناوریهای زیستی، دانشگاه اصفهان، اصفهان، ایران
2- 2دانشیار در گروه زیست شناسی سلولی مولکولی و میکروبیولوژی، دانشکده علوم و فناوریهای زیستی، دانشگاه اصفهان، اصفهان، ایران، r.emamzadeh@sci.ui.ac.ir ، r.emamzadeh@sci.ui.ac.ir
3- دانشیار در مرکز تحقیقات غدد، انیستیتو غدد درون ریز و متابولیسم، دانشگاه علوم پزشکی ایران، تهران، ایران4 دانشیار در مرکز تحقیقات ریز فناوری زیستی، پژوهشکده ابن سینا، ACECR، تهران، ایران
4- 5دانشیار در گروه زیست شناسی سلولی مولکولی و میکروبیولوژی، دانشکده علومو فناوریهای زیستی، دانشگاه اصفهان، اصفهان، ایران
چکیده:   (285 مشاهده)
هدف: پروتئین  شبه فولیستاتین 1 (FSTL1) نقش مهمی در تنظیم بقای سلول، تکثیر، تمایز، مهاجرت و تعدیل سیستم ایمنی بدن برعهده دارد. دمین FK این پروتئین دارای 10 باقیمانده سیستئین محافظت شده می‌باشد که 5 پیوند دی سولفیدی تشکیل می‌دهند. با وجود مطالعات گسترده در مورد عملکرد FSTL1، اطلاعات ساختاری محدودی از این مولکول مهم زیستی در دسترس می‌باشد. به نظر می‌رسد افزایش دانش ما در این زمینه باعث بهبود کاربردهای زیست فناوری این پروتئین مهم با ارزش بالینی شود.
مواد و روش‌ها: با استفاده از سرور SWISS-MODEL و با استفاده از ساختار کریستالی دمین FK پروتئین FSTL1 موش با کد (PDB: 6jzw) به عنوان الگو، مدل های ساختاری دمین FK پروتئین FSTL1 انسانی تهیه شد. در مرحله بعد ساختارهای حاصل با استفاده از نرم افزار Swiss-PDB Viewer 4.10،  Chimera1.12، نمودار راماچاندارن و سرور PDBSUM، از نظر فاصله دو باقی‌مانده سیستئین، محدوده خطای مدل‌سازی و تشکیل باندهای دی‌سولفیدی بررسی شدند. سپس شبیه سازی دینامیک مولکولی با استفاده از بسته نرم افزاری AMBER و با میدان نیروی ff14SB انجام شد.
نتایج: نتایج نشان داد که دمین FK فاقد پیوند دی سولفیدی دارای ریشه میانگین مجذور انحراف‌ها (RMSD) و ریشه میانگین مجذور نوسانات (RMSF) ، بالاتری از دمین FK طبیعی است. علاوه براین، شعاع ژیراسیون در دمین فاقد پیوند دی سولفیدی، بطور قابل توجهی کمتر از دمین FK طبیعی است. نتایج حاصل بیان می‌کند که پیوندهای دی‌سولفیدی دمین FK در پایداری تاخوردگی ساختاری پروتئین نقش دارد و حذف این پیوندها باعث افزایش انعطاف‌پذیری ساختاری این دمین می‌شود.
 
متن کامل [PDF 655 kb]   (18 دریافت)    
نوع مقاله: پژوهشی اصیل | موضوع مقاله: بیو انفورماتیک
دریافت: 1401/11/26 | پذیرش: 1402/4/25 | انتشار: 1403/3/27

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA

ارسال پیام به نویسنده مسئول


بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.